生物化學(xué)試題庫

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1.蛋白質(zhì)化學(xué)

一、填空題

1.構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有20種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的極性大小分為極性

側(cè)鏈氨基酸和非極性側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類箋基酸側(cè)鏈基團(tuán)的共同特怔是具有

親水性；而后一類氨基

酸側(cè)鏈（或基團(tuán)）共有的特征是具有疏水性。堿性氨基酸（pH6?7時(shí)荷正電）有兩

種，它們分別是賴氨基酸和精氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是天冬氨基酸

和谷氨基酸。

2.紫外吸收法（280nm）定量測定蛋白質(zhì)時(shí)其主要依據(jù)是因?yàn)榇蠖鄶?shù)可溶性蛋白質(zhì)分子

中含有色氨基酸、苯丙氨基酸或酪氨基酸。

3.絲氨酸側(cè)鏈特征基團(tuán)是一0H；半胱氨酸的側(cè)鏈基團(tuán)是一SH；組氨酸的側(cè)鏈基團(tuán)是

-COOHo

這三種氨基酸三字母代表符號(hào)分別是SerCysHis。

4.氨基酸與水合印三酮反應(yīng)的基團(tuán)是氨基，除脯氨酸以外反應(yīng)產(chǎn)物的顏色是紫

紅；因?yàn)楦彼?/p>

是一亞氨基酸，它與水合印三酮的反應(yīng)則顯示亮黃色。

5.蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中主鍵稱為肽鍵，次級(jí)鍵有氫鍵、二硫鍵、疏水作用（鍵）、

范德華力；次級(jí)鍵中屬于共價(jià)鍵的是二硫鍵。

6.鐮刀狀貧血癥是最早認(rèn)識(shí)的一種分子病，患者的血紅蛋白分子亞基的第六位

谷氨酸被繳氨酸所替代，前一種氨基酸為極性側(cè)鏈氨基酸，后者為非極性側(cè)鏈氨

基酸，這種

微小的差異導(dǎo)致紅血蛋白分子在氧分壓較低時(shí)易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血

性貧血。

7.Edman反應(yīng)的主要試劑是異硫氟酸苯酯；在寡肽或多肽序列測定中，Edman反應(yīng)的

主要特點(diǎn)是從N-端依次對(duì)氨基酸進(jìn)行分析鑒定。

8.蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本類型有-螺旋、-折疊、轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲。其中

維持前三種

二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定鍵的次級(jí)鍵為氫鍵。此外多肽鏈中決定這些結(jié)構(gòu)的形成與存在的根本性

原因與氨基

酸種類數(shù)目排列次序有關(guān)。而當(dāng)我肽鏈中出現(xiàn)脯氨酸殘基的時(shí)候，多肽鏈的-螺旋

往往會(huì)中斷。

9.蛋白質(zhì)水溶液是一種比較穩(wěn)定的親水膠體，其穩(wěn)定性主要因素有兩個(gè)，分別是分子

表面的水化膜和同性電荷斥力。

10.蛋白質(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí)，所具有的主要特征是溶解度最低、電場中無電泳行為。

11.在適當(dāng)濃度的-筑基乙醇和8M胭溶液中，RNase（牛）喪失原有活性。這主要是

因?yàn)镽NA酶的空間結(jié)構(gòu)被破壞造成的。其中-筑基乙醇可使RNA酶分子中的二硫鍵破

壞。而8M胭可使氫

鍵破壞。當(dāng)用透析方法去除-疏基乙醇和腺的情況下，RNA酶又恢復(fù)原有催化功能，這

種現(xiàn)象稱為復(fù)性。

12.細(xì)胞色素C,血紅蛋白的等電點(diǎn)分別為10和7.1,在pII8.5的溶液中它們分別荷的

電性是正電負(fù)電。

13.在生理pH條件下，蛋白質(zhì)分子中谷氨酸和天冬氨酸殘基的側(cè)鏈幾乎完全帶負(fù)

電，而賴氨酸、精氨酸或細(xì)氨酸殘基側(cè)鏈完全荷正電（假設(shè)該蛋白質(zhì)含有這些氨基

酸組分）。

14.包含兩個(gè)相鄰肽鍵的主肽鏈原子可表示為，單個(gè)肽平面及包含的原子

可表示為。

15.當(dāng)氨基酸溶液的p【l=pl時(shí)，氨基酸（主要）以兼性離子形式存在；當(dāng)pll>pl

時(shí)，氨基酸

（主要）以陰離子形式存在；當(dāng)pHVpI時(shí)，氨基酸（主要）以陽離子形式存在。

16.側(cè)鏈含一0H的氨基酸有絲氨酸和酷氨酸和蘇氨酸三種。側(cè)鏈含一SH的氨基

酸是半

胱氨基酸。

17.人體必需氨基酸是指人體自身不能合成的、必須靠食物提供的氨基酸。這些氨基酸

包括

賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、甲硫氨酸、綴氨酸1

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等八種。

18.蛋白質(zhì)變性的主要原因是被破壞；蛋白質(zhì)變性后的主要特征是；變性蛋白質(zhì)在

去除致變因素后仍能（部分）恢復(fù)原有生物

活性，表明沒被破壞。這是因?yàn)榧?jí)結(jié)構(gòu)含有的結(jié)構(gòu)信息，所以蛋白

質(zhì)分子構(gòu)象恢復(fù)后仍能表現(xiàn)原有生物功能。

19鹽析作用是指鹽溶作用是指

O

20.當(dāng)外界因素（介質(zhì)的pH>pI、電場電壓、介質(zhì)中離子強(qiáng)度、溫度等）確定后，決定

蛋白質(zhì)在電場中泳

動(dòng)速度快慢的主要因素是和。

二、選擇填空題1.D2.B3.C4.C5.D6.A7.B8.C9.C10.C11.D12.D13.B14.C

15.C16.A17.C18.B19.B20.A22.B23.C24.B25.B26.D

L側(cè)鏈含有咪哇基的氨基酸是（）

A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、組氨酸

2.PH為8時(shí)，荷正電的氨基酸為（）

A、GluB、LysC>SerD^Asn

3.精氨酸的Pkl=2.17、Pk2=9.04（-NH3）Pk3=12.48（肌;基）PI=（）

A、1/2（2.17+9.04）B、1/2（2.17+12.48）

C、1/2(9.04+12,48)D、1/3(2.17+9。04+12。48)

4.谷氨酸的Pkl=2.19（-COOH）>pk2=9.67（-NH3）、pk3=4.25（-COOH）pl=（）

A、1/2（2.19+9?67）B、1/2（9.67+4.25）

C、1/2（2.19+4.25）D、1/3（2.17+9.04+9.67）

5.氨基酸不具有的化學(xué)反應(yīng)是（）

A、腓反應(yīng)B、異硫氟酸苯酯反應(yīng)C、苛三酮反應(yīng)D、雙縮胭反應(yīng)

6.當(dāng)層析系統(tǒng)為正丁醇：冰醋酸：水=4：1：5時(shí)，用紙層析法分離苯丙氨酸（F）、丙

氨酸（A）和蘇氨酸

（T）時(shí)則它們的Rf值之間關(guān)系應(yīng)為：（）

A、F>A>TB、F>T>AC、A>F>TD、T>A>F

7.氨基酸與亞硝酸反應(yīng)所釋放的N2氣中，氨基酸的貢獻(xiàn)是（）

A、25%B、50%C、80%D、100%

8.寡肽或多肽測序時(shí)下列試劑中最好的是（）

A、2,4-二硝基氟苯B、腫C、異硫氟酸苯酸D、丹酰氯

9.下列敘述中不屬于蛋白質(zhì)一般結(jié)構(gòu)內(nèi)容的是（）

A、多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數(shù)目、排列次序

B、多肽鏈中氨基酸殘基的鍵鏈方式

C、多肽鏈中主肽鏈的空間走向，如-螺旋

D、胰島分子中A鏈與B鏈間含有兩條二硫鍵，分別是A7-S-S-B7,A20-S-S-B19

10.下列敘述中哪項(xiàng)有誤（）

A、蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數(shù)目、排列次序在決定它的二級(jí)結(jié)構(gòu)、

三級(jí)結(jié)構(gòu)乃至四級(jí)結(jié)構(gòu)中起重要作用

B、主肽鏈的折疊單位?肽平面之間相關(guān)一個(gè)C碳原子

C、蛋白質(zhì)變性過程中空間結(jié)構(gòu)和一級(jí)結(jié)構(gòu)被破壞，因而喪失了原有生物活性

D、維持蛋白質(zhì)二維結(jié)構(gòu)的次級(jí)鍵有氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水力和范德華力

11.蛋白質(zhì)變性過程中與下列哪項(xiàng)無關(guān)（）

A、理化因素致使氫鍵破壞B、疏水作用破壞

C、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)破壞D、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)破壞，分子量變小

12.加入下列試劑不會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性的是（）

2

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A、尿素（胭）B、鹽酸呱C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸鏤

13.血紅蛋白的氧合動(dòng)力學(xué)曲線呈S形，這是由于（）

A、氧可氧化Fe（11）,使之變?yōu)镕e（III）

B、第一個(gè)亞基氧合后構(gòu)象變化，引起其余亞基氧合能力增強(qiáng)

C、這是變構(gòu)效應(yīng)的顯著特點(diǎn)，它有利于血紅蛋白質(zhì)執(zhí)行輸氧功能的發(fā)揮

D、亞基空間構(gòu)象靠次級(jí)鍵維持，而亞基之間靠次級(jí)鍵締合，構(gòu)象易變

14.下列因素中主要影響蛋白質(zhì)-螺旋形成的是（）

A、堿性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列

C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在

15.蛋白質(zhì)中多肽鏈形成-螺旋時(shí)，主要靠哪種次級(jí)鍵維持（）

A、疏水鍵B、肽鍵C、氫鍵D、二硫鍵

16.關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述，哪項(xiàng)不恰當(dāng)（）

A、胰島素分子是由兩條肽鏈構(gòu)成，所以它是多亞基蛋白，具有四級(jí)結(jié)構(gòu)

B、蛋白質(zhì)基本結(jié)構(gòu)（一級(jí)結(jié)構(gòu)）中本身包含有高級(jí)結(jié)構(gòu)的信息，所以在生物

體系中，它具有特定的三維結(jié)構(gòu)

C、非級(jí)性氨基酸側(cè)鏈的疏水性基團(tuán)，避開水相，相互聚集的傾向，對(duì)多肽鏈

在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上按一定方式進(jìn)一步折疊起著重要作用

D、亞基間的空間排布是四級(jí)結(jié)構(gòu)的內(nèi)容，亞基間是非共價(jià)締合的

17.有關(guān)亞基的描述，哪一項(xiàng)不恰當(dāng)（）

A、每種亞基都有各自的三維結(jié)構(gòu)

B、亞基內(nèi)除肽鍵外還可能會(huì)有其它共價(jià)鍵存在

C、一個(gè)亞基（單位）只含有一條多肽鏈

D、亞基單位獨(dú)立存在時(shí)具備原有生物活性

18.關(guān)于可溶性蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的敘述，哪一項(xiàng)不恰當(dāng)（）

A、疏水性氨基酸殘基盡可能包裹在分子內(nèi)部

B、親水性氨基酸殘基盡可能位于分子內(nèi)部

C、竣基、氨基、服基等可解離基團(tuán)多位于分子表面

D、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡可能位于分子內(nèi)部

19.蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)形成的驅(qū)動(dòng)力是（）

A、范德華力B、疏水作用力C、氫鍵D、離子鍵

20.引起蛋白質(zhì)變性原因主要是（）

A、三維結(jié)構(gòu)破壞B、肽鍵破壞

C、膠體穩(wěn)定性因素被破壞D、亞基的解聚

21.以下蛋白質(zhì)中屬寡聚蛋白的是（）

A、胰島素B、RnaseC、血紅蛋白D、肌紅蛋白

22.下列測定蛋白質(zhì)分子量的方法中，哪一種不常用（）

A、SDS法B、滲透壓法C、超離心法D、凝膠過濾（分子篩）法

-23.分子結(jié)構(gòu)式為HS—CH2—CH-的氨基酸為（）

A、絲氨酸B、蘇氨酸C、半胱氨酸D、賴氨酸

24.下列氨基酸中為酪氨酸的是（）

一一A2--COOB、H0CH2一一C00+3NH3+—一C2--C00D、CH3-S-CH2-CH2-

-C00++3325.變構(gòu)效應(yīng)是多亞基功能蛋白、寡聚酶及多酶復(fù)合體的作用特征，下列動(dòng)

力學(xué)曲線中哪種一般是別構(gòu)酶

（蛋白質(zhì)）所表現(xiàn)的：（）

3

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v

A、

B、、、

ssss26.關(guān)于二級(jí)結(jié)構(gòu)敘述哪一項(xiàng)不正確（）

A、右手-螺旋比左手-螺旋穩(wěn)定，因?yàn)樽笫?螺旋中L-構(gòu)型氨基酸殘基側(cè)鏈

空間位阻大，不穩(wěn)定；

B、一條多肽鏈或某多肽片斷能否形成-螺旋，以及形成的螺旋是否穩(wěn)定與它

的氨基酸組成和排列順序有極大關(guān)系；

C、多聚的異亮氨基酸R基空間位阻大，因而不能形成-螺旋；

D、-折疊在蛋白質(zhì)中反平行式較平行式穩(wěn)定，所以蛋白質(zhì)中只有反平行式。

27.根據(jù)下表選出正確答案：

①pH8.6條件下電泳一定時(shí)間，最靠近陽極的組分一般是（）；

②SephadexGlOO柱層析時(shí)，最先洗脫出來的組分應(yīng)該是（）。

28.前胰島素原信號(hào)肽的主要特征是富含下列哪類氨基酸殘基（）

A、堿性氨基酸殘基B、酸性氨基酸殘基

C、羥基氨基酸殘基D、親水性氨基酸殘基

29.蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的構(gòu)象特征主要取決于（）

A、氨基酸的組成、順序和數(shù)目B、氫鍵、鹽鍵、范德華力和疏水力

C、溫度、pH和離子強(qiáng)度等環(huán)境條件D、肽鏈間或肽鏈內(nèi)的二硫鍵

30.雙縮胭法測定禾谷類作物樣品中的蛋白質(zhì)含量時(shí)，加入少量的四氯化碳（CC14）其

主要作用是（）

A、促進(jìn)雙縮胭反應(yīng)B、消除色素類對(duì)比色的干擾

C、促進(jìn)難溶性物質(zhì)沉淀D、保持反應(yīng)物顏色的穩(wěn)定

31.醋酸纖維薄膜電泳時(shí)，下列說法不正確的一項(xiàng)是（）

A、點(diǎn)樣前醋酸纖維薄膜必須用純水浸泡一定的時(shí)間，使處于濕潤狀態(tài)

B、以血清為樣品，pH8.6條件下，點(diǎn)樣的一端應(yīng)路于電泳槽的陰極一端

C、電泳過程中保持恒定的電壓（90?110V）可使蛋白質(zhì)組分有效分離

D、點(diǎn)樣量太多時(shí)，蛋白質(zhì)組分相互粘聯(lián)，指印譜帶會(huì)嚴(yán)重拖尾，結(jié)果不易分析

三、是非判斷（用“對(duì)”、“錯(cuò)”表示，并填入括號(hào)中）

1.X2.V3.V4.X5.V6.X7.X8.X9.X10.V11.X12.V13.X14.V

15.V16.X17.V18.V19.V20.X21.X22.J

1.胰島素分子中含有兩條多肽鏈，所以每個(gè)胰島素分子是由兩個(gè)亞基構(gòu)成（）

2.蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的種類數(shù)目、排列次序決定它的二級(jí)、三級(jí)結(jié)構(gòu)，即一級(jí)結(jié)

構(gòu)含有高級(jí)結(jié)構(gòu)的結(jié)構(gòu)信息。（）

3.肽鍵中相關(guān)的六個(gè)原子無論在二級(jí)或三級(jí)結(jié)構(gòu)中，一般都處在一個(gè)剛性平面內(nèi)。

（）

4.構(gòu)成天然蛋白質(zhì)的氨基酸，其D-構(gòu)型和L-型普遍存在。（）

5.變構(gòu)效應(yīng)是蛋白質(zhì)及生物大分子普遍的性質(zhì)，它有利于這些生物大分子功能的調(diào)

節(jié)。（）

6.功能蛋白質(zhì)分子中，只要個(gè)別氨基酸殘基發(fā)生改變都會(huì)引起生物功能的喪失。（）

7.具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，當(dāng)它的每個(gè)亞基單獨(dú)存在時(shí)仍能保持蛋白質(zhì)有的生物活

性。（）

8.胰島素分子中含有A7-S-S-B7,A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三個(gè)二硫鍵，這些屬于

二級(jí)結(jié)構(gòu)的內(nèi)容。（）9.-折疊是主肽鏈相當(dāng)伸展的結(jié)構(gòu)，因此它僅存在于某些纖維

狀蛋白質(zhì)中。（）

4

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10.在RNase（核糖核酸酶）分子中存在Hisl2、Hisll9側(cè)鏈的咪唾基及Lys4LNH3由

于多肽鏈?zhǔn)前刺囟ǚ绞?/p>

折疊成一定空間結(jié)構(gòu)，這三個(gè)在一級(jí)結(jié)構(gòu)上相距甚遠(yuǎn)的氨基酸殘基才彼此靠近構(gòu)成

RNase的催化中心。（）

11.變性后的蛋白質(zhì)電泳行為不會(huì)改變（）

12.沉降系數(shù)S是蛋白質(zhì)以及核酸分子量大小常用的表示單位。（）

13.調(diào)節(jié)溶液的pH值對(duì)鹽析分離蛋白質(zhì)影響不大。（）

14.Folin-酚試劑法測定蛋白質(zhì)的靈敏度較高，但由于不同蛋白質(zhì)含有酪氨酸的量不盡

相同，會(huì)使測定結(jié)果往往帶來較大偏差。（）

15.重金屬鹽對(duì)人畜的毒性，主要是重金屬離子會(huì)在人體內(nèi)與功能蛋白質(zhì)結(jié)合引起蛋白

質(zhì)變性所致。（）16.利用蛋白質(zhì)系數(shù)計(jì)算粗蛋白含量時(shí)對(duì)不同的生物樣品都一樣（即

為6.25）。（）

17.胰蛋白酶作用時(shí)對(duì)肽鍵N-端氨基酸殘基的要求是賴氨酸或精氨酸，這種專一性可稱

為基團(tuán)專一性。（）

18.同源蛋白質(zhì)中，保守性較強(qiáng)的氨基酸殘基在決定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)與功能方面起重要

作用，因此致死性突變常常與它們的密碼子突變有關(guān)。（）0

219.肽平面或酰胺平面是因?yàn)橐灰籒H—結(jié)構(gòu)中的電子離域或說是sp雜化N的孤對(duì)電

子與P-共糖后引起的。（）

20.有兩種蛋白質(zhì)A和B的等電點(diǎn)分別是6.5和7.2,在pH為8.5的條件下同--靜電場

中A-?定比B向異極泳動(dòng)速度快。（）

21.多肽鏈出現(xiàn)180?；卣鄣牡胤綍?huì)形成轉(zhuǎn)角，其中甘氨酸和脯氨酸常出現(xiàn)在-轉(zhuǎn)角

處，因?yàn)槠鋫?cè)鏈較短，對(duì)4-1氫鍵形成空間位阻小。（）

22.苯丙氨酸疏水性比綴氨酸強(qiáng)（）

23.由于靜電作用，在等電點(diǎn)時(shí)氨基酸的溶解度最小（）

24.滲透壓法、超離心法、凝膠過濾法及PAGE（聚丙稀酰胺凝膠電泳）法都是利用蛋白

質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)來測定蛋白質(zhì)的分子量的（）

25.當(dāng)某種蛋白質(zhì)分子的酸性氨基酸殘基數(shù)目等于堿性氨基酸殘基數(shù)目時(shí)，此蛋白質(zhì)的

等電點(diǎn)為7.0（）

26.蛋白質(zhì)的亞基（或稱為亞單位）和肽是同義詞（）

四、解釋下列名詞

1.二面角：一個(gè)多肽的主鏈為-[C-N-C-C-N]-,自左向右分別為Cl,Nl,C2,C3,N2

C1-N1-C2形成的平面與N1-C2-C3形成的平面之間因?yàn)镹1-C2之間的化學(xué)鍵旋轉(zhuǎn)而成一

定的角度，叫做二面角6。同理N1-C2-C3形成的平面與C2-C3-N2形成的平面之間的角度

是二面角w

2.蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)：所謂的DNA的?級(jí)結(jié)構(gòu)，就是指4種核甘酸的鏈

接及從N一端到C一端的氨基酸排列順序。

3.DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該肽鏈主鏈

骨架原子的相對(duì)空間位路，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。

4.超二級(jí)結(jié)構(gòu)：超二級(jí)結(jié)構(gòu)（super-secondarystructure）也稱之基元（motif）。在

蛋白質(zhì)中，特別是球蛋臼中，經(jīng)?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩?jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此

相互作用，形成的有規(guī)則、在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。

5.DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位路，也就是整條肽鏈

所有原子在三維空間的排布位路。

6.DNA的四級(jí)結(jié)構(gòu)：每一條多肽鏈都有其完整的三級(jí)結(jié)構(gòu)，稱為亞基，亞基與亞基之間

呈特定的三維空間排布，并以非共價(jià)鍵相連接，這個(gè)蛋白質(zhì)分子中各個(gè)亞基的空間排布及

亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)

7.別構(gòu)效應(yīng)別構(gòu)效應(yīng)又稱為變構(gòu)效應(yīng)，是寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)

致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象。別構(gòu)效應(yīng)（allostericeffect）某種不直接涉及蛋白質(zhì)

活性的物質(zhì)，結(jié)合于蛋白質(zhì)活性5

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部位以外的其他部位（別構(gòu)部位），引起蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象變化，而導(dǎo)致蛋白質(zhì)活性改

變的現(xiàn)象。

8.同源蛋白質(zhì)：不同物種中具有相同或相似功能的蛋白質(zhì)或具有明顯序列同源性的蛋

白質(zhì)。

9.簡單蛋白質(zhì):簡單蛋白質(zhì)又稱單純蛋白質(zhì)，這類氨基酸只含由a-氨基酸組成的肽

鏈，不含其他成分.

10.結(jié)合蛋白質(zhì)：結(jié)合蛋白質(zhì)是單純蛋白質(zhì)和其他化合物結(jié)合構(gòu)成，被結(jié)合的其他化

合物通常稱為結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白部分（輔基）。按其非蛋白部分的不同而分為核蛋白（含

核酸）、糖蛋白（含多糖）、脂蛋白（含脂類）、磷蛋白（含磷酸）、金屬蛋白（含金屬）及色蛋

白（含色素）等。

11.蛋白質(zhì)變性作用：1.天然蛋白質(zhì)因受物理的或化學(xué)的因素影響，其分子內(nèi)部原有的

高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化致使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)都有所改變，但不導(dǎo)致蛋白

質(zhì)級(jí)結(jié)構(gòu)的破壞，這種現(xiàn)象稱為變性作用。

2.變質(zhì)蛋白質(zhì)主要標(biāo)志是生物功能的喪失.

3.從現(xiàn)在蛋白質(zhì)構(gòu)象研究結(jié)果來看，可以比較完整的說：變性作用就是蛋白質(zhì)在一定的

處理?xiàng)l件下，其共價(jià)鍵不變，而特定構(gòu)象遭受破壞，從而失去了生物活性的過程.

12.蛋白質(zhì)鹽析作用:用中性鹽類使蛋白質(zhì)從溶液中沉淀析出的過程稱為蛋白質(zhì)的鹽析

作用。

13.蛋白質(zhì)分段鹽析：調(diào)節(jié)鹽濃度，可使混合蛋白質(zhì)溶液中的幾種蛋白質(zhì)分段析出

14.寡聚蛋白：四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中每個(gè)球狀蛋白質(zhì)稱為亞基，亞基通常由一條多肽鏈組

成，有時(shí)含兩條以上的多肽鏈，單獨(dú)存在時(shí)一般沒有生物活性。亞基有時(shí)也稱為單體

（monomer）,僅由一個(gè)亞基組成的并因此無四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)如核糖核酸酶稱為單體蛋白質(zhì),

由兩個(gè)或兩個(gè)以上亞基組成的蛋臼質(zhì)統(tǒng)稱為寡聚蛋白質(zhì)，多聚蛋白質(zhì)或多亞基蛋白質(zhì)

15.結(jié)構(gòu)域：結(jié)構(gòu)域是生物大分子中具有特異結(jié)構(gòu)和獨(dú)立功能的區(qū)域，特別指蛋白質(zhì)

中這樣的區(qū)域。在球形蛋白中，結(jié)構(gòu)域具有自己特定的四級(jí)結(jié)構(gòu)，其功能部依賴于蛋白質(zhì)

分子中的其余部分，但是同一種蛋白質(zhì)中不同結(jié)構(gòu)域間常可通過不具二級(jí)結(jié)構(gòu)的短序列連

接起來。蛋白質(zhì)分子中不同的結(jié)構(gòu)域常由基因的不同外顯子所編碼。

16.構(gòu)象:構(gòu)象指一個(gè)分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子放路所產(chǎn)生的空

間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時(shí)，不要求共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會(huì)

改變分子的光學(xué)活性。

17.構(gòu)型：分子中由于各原子或基團(tuán)間特有的固定的空間排列方式不同而使它呈現(xiàn)出不

同的較定的立體結(jié)構(gòu)，如D-甘油醛與卜甘油醛，D-葡萄糖和L葡萄糖是鏈狀葡萄糖的兩

種構(gòu)型，a-D-葡萄糖和b-D-葡萄糖是環(huán)狀葡萄糖的兩種構(gòu)型?般情況下，構(gòu)型都比較穩(wěn)

定，一種構(gòu)型轉(zhuǎn)變另一種構(gòu)型則要求共價(jià)鍵的斷裂、原子(基團(tuán))1'可的重排和新共價(jià)鍵的重

新形成。

18.肽單位:肽單位(peptideunit)又稱為肽基(peptidegroup)，肽鍵的所有四個(gè)

原子和與之相連的兩個(gè)a-碳原子所組成的基團(tuán)。是肽鍵主鏈上的重復(fù)結(jié)構(gòu)。是由參于肽

鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個(gè)取代成分：皴基氧原子，酰氨氫原子和兩個(gè)相鄰

a-碳原子組成的一個(gè)平面單位。

肽鏈中的酰胺基(-C0-NH-)稱為肽基(peptidegroup)或肽單位(peptideunit).

19.肽平面：肽鍵具有一定程度的雙鍵性質(zhì)，參與肽鍵的六個(gè)原子C、H、0、N、Cal、

Ca2不能自由轉(zhuǎn)動(dòng)，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫酰胺平面。

20.一螺旋：a螺旋是一種最常見的二級(jí)結(jié)構(gòu)，最先由LinusPauling和Robert

Corey于1951年提出，其主要內(nèi)容是:

①肽鏈骨架圍繞一個(gè)軸以螺旋的方式伸展；

②螺旋形成是自發(fā)的，肽鏈骨架上由n位氨基酸殘基上的-C=0與n+4位殘基上的-NH之

間形成的氫鍵起著穩(wěn)定的作用；被氫鍵封閉的環(huán)含有13個(gè)原子，因此a螺旋也稱為

3.6/13螺旋；

③每隔3.6個(gè)殘基，螺旋上升一圈；每一個(gè)氨基酸殘基環(huán)繞螺旋軸100°,螺距為

0.54nm,即每個(gè)氨基酸殘基沿軸上升0.15nm；螺旋的半徑是0.23nm；中角和中角分別為

-57°和-48°；

④a螺旋有左手和右手之分，但蛋白質(zhì)中的a螺旋主要是右手螺旋；

⑤氨基酸殘基的R基團(tuán)位于螺旋的外側(cè)，并不參與螺旋的形成，但其大小、形狀和帶電

狀態(tài)卻能影響螺旋的形成和穩(wěn)定。

6

生物化學(xué)試題庫

21.一折疊或一折疊片：B一折疊(B-sheet)也是一種重復(fù)性的結(jié)構(gòu)，可分為平行

式和反平行式兩種類型，它們是通過肽鏈間或肽段間的氫鍵維系?？梢园阉鼈兿胂鬄橛烧?/p>

疊的條狀紙片側(cè)向并排而成，每條紙片可看成是一條肽鏈，稱為6折疊股或B股(6—

strand),結(jié)構(gòu)要點(diǎn)

L肽鏈呈鋸齒狀，按層排列，可以是不同的肽鏈，也可以是同一條肽鏈的不同肽段。

2.相鄰肽鏈的C=0與N—H間形成氫鍵，氫鍵與長軸垂直。

3.相鄰肽鏈平行或反平行排列，反平行的更穩(wěn)定。

4.一個(gè)殘基占0.32nm（平行式）或0.34nm（反平行式）。

22.超二級(jí)結(jié)構(gòu)：超二級(jí)結(jié)構(gòu)也稱之基元（motif）。是指在球狀蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)

構(gòu)的基礎(chǔ)上，相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位（a螺旋B折疊等）在三維折疊中相互靠近，彼此作

用，在局部形成規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體，這種組合體就是超二級(jí)結(jié)構(gòu)。在結(jié)構(gòu)的組織層次

上高于二級(jí)結(jié)構(gòu)，但沒有形成完整的結(jié)構(gòu)域。

23.一轉(zhuǎn)角：轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)（B-turn）又稱為B-彎曲（6-bend）、回折IB-

reverseturn）>發(fā)夾結(jié)構(gòu)（hairpinstructure）和U型轉(zhuǎn)折等。蛋白質(zhì)分子多肽鏈在形

成空間構(gòu)象的時(shí)候，經(jīng)常會(huì)出現(xiàn)180。的回折（轉(zhuǎn)折），回折處的結(jié)構(gòu)就稱為B-轉(zhuǎn)角結(jié)

構(gòu)。

24.蛋白質(zhì)的變性作用:蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋

白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時(shí)，次級(jí)鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象

的破壞，但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變。包含了蛋白質(zhì)的沉淀作用。

25.蛋白質(zhì)的復(fù)性作用：如果變性條件劇烈持久，蛋白質(zhì)的變性是不可逆的。如果變性

條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說明蛋白質(zhì)分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)的變化不大。這時(shí)，如果

除去變性因素，在適當(dāng)條件下變性蛋白質(zhì)可恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋

白質(zhì)的復(fù)性（renaturation）?例如胃蛋白酶加熱至80~90℃時(shí)，失去溶解性，也無消化

蛋白質(zhì)的能力，如將溫度再降低到37℃,則又可恢復(fù)溶解性和消化蛋白質(zhì)的能力。

26.亞基:蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)（quaternarystructure）是指蛋白質(zhì)分子中各亞基的空

間排布及亞基接觸部位的相互作用。

體內(nèi)許多蛋白質(zhì)分子含有兩條或兩條以上多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的二級(jí)結(jié)構(gòu),

稱為亞基（subunit）<,

五、問答題

1.組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸依據(jù)什么分類？各類氨基酸的共同特性是什么？這種分類

在生物學(xué)上有何重要意義？

氨基酸是蛋白質(zhì)的基本單位，每個(gè)氨基酸都是有一個(gè)氨基，?個(gè)竣基，還有一個(gè)R基組

成，區(qū)分氨基酸就是通過R基的不同，每個(gè)氨基酸都有相對(duì)應(yīng)的密碼子，也就是說，在轉(zhuǎn)

錄的過程中，氨基酸的種類由基因決定，進(jìn)而決定了蛋白質(zhì)的種類，蛋白質(zhì)是生物性狀的

表現(xiàn)~

2.蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)與高級(jí)結(jié)構(gòu)之間存在的關(guān)系如何？

蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)人為的分為四級(jí)，一級(jí)是指組成蛋白質(zhì)的氨基酸的排列順序二級(jí)是指各

個(gè)氨基酸的相對(duì)位谿三級(jí)是指氨基酸側(cè)鏈的空間位路四級(jí)是指多個(gè)氨基酸鏈的空間結(jié)構(gòu)

一般氨基酸要到三級(jí)或四級(jí)才會(huì)有生物功能人為的破壞氨基酸使其變性只要其一級(jí)結(jié)

構(gòu)保存下來在適當(dāng)條件下就可以復(fù)性恢復(fù)其生物學(xué)功能就是恢復(fù)其三級(jí)或四級(jí)結(jié)構(gòu)所

以初級(jí)結(jié)構(gòu)是高級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)也是其生物學(xué)功能的基礎(chǔ)而高級(jí)結(jié)構(gòu)則是基礎(chǔ)結(jié)構(gòu)的進(jìn)一

步變化是實(shí)現(xiàn)生物學(xué)功能的載體

3.Edman反應(yīng)所有的試劑和反應(yīng)的特點(diǎn)如何？

蛋白質(zhì)或肽的氨基末端分析法之一。由埃德曼（P.Edman）所創(chuàng)立。即在弱堿性條件下

使之與異硫氟酸苯酯反應(yīng)，然后用酸處理，從多肽鏈上僅使氨基末端殘基以氨基酸的苯基

乙內(nèi)酰硫艦衍生物的形態(tài)游離出來，然后進(jìn)行分析。根據(jù)反應(yīng)試劑或衍生物的縮寫，本法

亦稱PTC法或PTH法。在第一個(gè)氨基末端殘基游離后，對(duì)剩余的多肽鏈如適用于同一反

應(yīng)，則可游離出下一位輅的殘基。如此反復(fù)操作，有可能從末端決7

生物化學(xué)試題庫

定氨基酸排列順序

4.何謂蛋白質(zhì)等電點(diǎn)？等電點(diǎn)時(shí)蛋白質(zhì)的存在特點(diǎn)是什么？

由于蛋白質(zhì)表面離子化側(cè)鏈的存在，蛋白質(zhì)帶凈電荷。由于這些側(cè)鏈都是可以滴定的

（titratable）,對(duì)于每個(gè)蛋白都存在一個(gè)pH使它的表面凈電荷為零即等電點(diǎn)。英文縮

寫plo在等電點(diǎn)時(shí)，蛋白質(zhì)分子以雙極離子存在，總凈電荷為零，顆粒無電荷間的排斥作

用，易凝集成大顆粒，因而最不穩(wěn)定，溶解度最小，易沉淀析力。（在等電點(diǎn)外的所有其他

pH值，依據(jù)蛋白質(zhì)所帶凈電荷采用電泳和離子交換層析來分離和分離純化該蛋白質(zhì)）

5.何謂鹽析？分段鹽析粗分蛋白質(zhì)的原理是什么？

鹽析一般是指溶液中加入無機(jī)鹽類而使某種物質(zhì)溶解度降低而析出的過程。

因?yàn)榈鞍踪|(zhì)是親水性大分子，所以在水溶液中有雙電層結(jié)構(gòu)，來保證分子的溶解度平衡

并穩(wěn)定存在。當(dāng)加入鹽時(shí)，鹽會(huì)電離成離子態(tài)，離子的電性破壞了蛋白質(zhì)的雙電層結(jié)

構(gòu)，從而使其沉降，析出。加入濃酸和濃堿是不行的，苛性的環(huán)境將使蛋白質(zhì)變性。

6.哪些因素可引起蛋白質(zhì)變性？變性后蛋白質(zhì)的性質(zhì)有哪些改變？

向蛋白質(zhì)溶液中加入①硫酸鉀溶液或者加入③硫酸鏤溶液或⑤氯化鈉，可以觀察到的現(xiàn)

象為析出沉淀，此過程叫做蛋白質(zhì)的“鹽析”為物理變化，不會(huì)使蛋白質(zhì)變性.

蛋白質(zhì)受熱或遇到⑥濃硝酸、④硝酸汞等重金屬鹽、②甲醛等有機(jī)溶劑化學(xué)物質(zhì)，會(huì)發(fā)

生化學(xué)變化，失去原有的生理功能，此過程叫做蛋白質(zhì)的“變性”.

改變其分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)和性質(zhì)的作用。一般認(rèn)為蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)有了改變或

遭到破壞，都是變性的結(jié)果。

7.蛋白質(zhì)分離分析技術(shù)常用的有哪幾種，簡述凝膠過濾、電泳基本原理。

分離蛋白質(zhì)混合物的各種方法主要是根據(jù)蛋白質(zhì)在溶液中的以下性質(zhì)：1）分子大小；

2）溶解度；3）電荷；4）吸附性質(zhì)；5）對(duì)其它分子的生物學(xué)親和力等進(jìn)行分離。常見

的分離提純蛋白質(zhì)的方法有：1、鹽析與有機(jī)溶劑沉淀：在蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性

鹽，以破壞蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)，使蛋白質(zhì)從溶液中沉淀析出，稱為鹽析。常用的中性鹽

有：硫酸筱、氯化鈉、硫酸鈉等。鹽析時(shí)，溶液的pH在蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)處效果最好。凡

能與水以任意比例混合的有機(jī)溶劑，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白質(zhì)沉淀。2、

電泳法：蛋白質(zhì)分子在高于或低于其pl的溶液中帶凈的負(fù)或正電荷，因此在電場中可以

移動(dòng)。電泳遷移率的大小主要取決于蛋白質(zhì)分子所帶電荷量以及分子大小。3、透析法：

利用透析袋膜的超濾性質(zhì)，可將大分子物質(zhì)與小分子物質(zhì)分離開。4、層析法：利用混合

物中各組分理化性質(zhì)的差異，在相互接觸的兩相（固定相與流動(dòng)相）之間的分布不同而進(jìn)

行分離。主要有離子交換層析，凝膠層析，吸附層析及親和層析等，其中凝膠層析可用于

測定蛋白質(zhì)的分子量。5、分子篩：又稱凝膠過濾法，蛋白質(zhì)溶液加于柱之頂部，任其往

下滲漏，小分子蛋白質(zhì)進(jìn)入孔內(nèi)，因而在柱中滯留時(shí)間較長，大分子蛋白質(zhì)不能進(jìn)入孔內(nèi)

而徑直流出，因此不同大小的蛋白質(zhì)得以分離。6、超速離心：利用物質(zhì)密度的不同，經(jīng)

超速離心后，分布于不同的液層而分離。超速離心也可用來測定蛋白質(zhì)的分子量，蛋白質(zhì)

的分子量與其沉降系數(shù)S成正比。

8.有哪些沉淀蛋白質(zhì)的方法？其中鹽析和有機(jī)溶劑沉淀法有何區(qū)別或特點(diǎn)？

,主要應(yīng)用的方法有鹽析法、有機(jī)溶劑沉淀法、等電點(diǎn)沉淀法、吸附法、結(jié)晶法、電泳

法、超速離心法、柱層析法等。其中鹽析法、等電點(diǎn)法、結(jié)晶法用于蛋白、酶的提純較

多；有機(jī)溶劑抽提和沉淀用于核酸提純較多；柱層析法、梯度離心法在蛋白質(zhì)和核酸的提

純工作中應(yīng)用均十分廣泛。

1、鹽析法優(yōu)點(diǎn)是鹽析法簡單方便，可用于蛋白質(zhì)抗原的粗提、丙種球蛋白的提取、蛋

白質(zhì)的濃縮等。缺點(diǎn)是鹽析法提純的抗原濃度不高，只用于抗原的初步純化。2、有機(jī)溶

劑沉淀法優(yōu)點(diǎn)是是分辨能力比鹽析法高，溶劑容易除去且可回收，沉淀的蛋白質(zhì)不需要

脫鹽處理，缺點(diǎn)是有機(jī)溶劑易使蛋白質(zhì)或酶變性，常采用降低溫度的方法進(jìn)行有效控制，

而且有機(jī)溶劑使用量大，溶劑的使用及回收；儲(chǔ)存都比較困難或麻煩

9.溟化氟在多肽裂解中的作用部位，和裂解產(chǎn)物的末端氨酸殘基為何物？

澳化氟可斷裂甲硫氨酸的竣基形成的肽鍵。水解后甲硫氨酸殘基轉(zhuǎn)變?yōu)镃-末端高絲氨酸

殘基。

10.舉例說明蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系。鐮刀型細(xì)胞貧血癥，是由于血紅蛋白分子中

兩個(gè)B亞基第六位正常的谷氨酸變成了綴氨酸，從酸性變成中性蛋白質(zhì)，溶解度下降，

在流經(jīng)毛細(xì)血管等氧分壓低的地方時(shí)8

生物化學(xué)試題庫

容易析出，造成溶血。

11.舉例說明蛋白質(zhì)變構(gòu)效應(yīng)與意義。別構(gòu)效應(yīng)又稱為變構(gòu)效應(yīng)，是寡聚蛋白與配基結(jié)

合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象.

別構(gòu)效應(yīng)在生命活動(dòng)調(diào)節(jié)中起很重要作用。如阻遏蛋白受小分子物質(zhì)的影響發(fā)生構(gòu)象變

化，改變了它與DNA結(jié)合的牢固程度，從而對(duì)遺傳信息的表達(dá)進(jìn)行調(diào)控。另如激素受體，

神經(jīng)遞質(zhì)受體等都是通過生物分子的影響發(fā)生構(gòu)象變化而傳遞信息的?？梢哉f別構(gòu)效應(yīng)是

生物分子“通訊”的基。

12.一樣品液中蛋白質(zhì)組分為A(30KD)、B(20KD)、C(60KD),分析說明用

SephadexGlOO凝膠過濾分離此樣品時(shí)，各組分被洗脫出來的先后次序。

CAB,大分子先洗脫，小分子后洗脫

13.多聚賴氨酸(poly-Lys)在pH7時(shí)呈無規(guī)線團(tuán)，在pH10時(shí)則呈一螺旋；而多聚

的谷氨酸酸(poly-Glu)在pH7時(shí)也呈無規(guī)線團(tuán)，而在pH4時(shí)則呈一螺旋，為什么？

多聚L-賴氨酸和L-谷氨酸的比旋隨pH改變的原因是(構(gòu)象改變)。

當(dāng)多肽鏈形成a螺旋時(shí)，旋光度較正值方向改變(即右旋增加)。一條肽鏈能否形成

a螺旋，與它的氨基酸組成和序列有極大的關(guān)系。R基小，并且不帶電荷的多聚丙氨酸，

在PH7的水溶液中能自發(fā)地卷曲成a螺旋。但是多聚賴氨酸在同樣的pH條件下卻不能形

成a螺旋，而是以無規(guī)卷曲形式存在。這是因?yàn)槎嗑圪嚢彼嵩趐H7時(shí)R基具有正電荷，

彼此間由于靜電排斥，不能形成鏈內(nèi)氫鍵。正是如此，在pH12時(shí)，多聚賴氨酸即自發(fā)地

形成a螺旋。同樣，多聚谷氨酸也與此類似?？偨Y(jié)如下，隨著pH升高，谷氨酸竣基離子

化，多聚谷氨酸從a螺旋轉(zhuǎn)變成無規(guī)線團(tuán)，而賴氨酸氨基去質(zhì)子化，多聚賴氨酸從無規(guī)

線團(tuán)轉(zhuǎn)變成a螺旋.

14.簡述胰蛋白酶原激活過程。胰蛋白酶原剛合成時(shí)，此酶多一個(gè)六肽，故其活性中心

基團(tuán)形不成活性中心，的原無活性。當(dāng)它進(jìn)入小腸后，在Ca2+的存在下，受小腸粘膜分泌

的腸激能作用，賴氨酸一異亮氨酸間的肽鍵被水解打斷，失去??個(gè)六肽，使構(gòu)象發(fā)生一定

的變化，成為有活性的胰蛋白酶。這時(shí)肽鏈中的組氨酸(40),天冬氨酸(84)、絲氨酸(177)

和色氨酸(193)(括號(hào)中的序號(hào)是失去六肽后的順序號(hào))在空間上接近起來，形成了催化作

用必需的活性中心，酶具有了催化活性

15.—螺旋的特征是什么？如何以通式表示？a-螺旋中的一個(gè)殘基的C=0與其后第

四個(gè)氨基酸殘基的N—H之間形成氫鍵。形成的氫鍵C=O-H—N幾乎成一直線。每個(gè)氫鍵

的鍵能隨不強(qiáng)，但是大量的氫鍵足以維持a-螺旋的穩(wěn)定性。一圈螺旋3.6個(gè)殘基，氫鍵

封閉13個(gè)原子。a-螺旋是a-系螺旋的一種，a-系螺旋可用下列通式表示：（1）圈內(nèi)

原子數(shù)為3n+4,當(dāng)n=3時(shí)，即為a-螺旋。（2）由于a-螺旋圈內(nèi)原子數(shù)為13,從而a-

螺旋也寫作：3.613。當(dāng)n=2時(shí)，即為3.010螺旋。此螺旋構(gòu)象不如3.613構(gòu)象穩(wěn)定。

16.高濃度的硫酸鉉（川5時(shí)D可使麥清蛋白沉淀析出，并用于初步分離該種蛋白的早

期步，簡要說明其原理。

17.用陽離子交換柱層析一氨基酸混合液（洗脫劑：PH3.25,0.2N檸檬酸鈉），其結(jié)果

如下：①各洗脫峰的面積大小或高度有何含義？②Asp比Glu

吸光度

9

生物化學(xué)試題庫

18.為什么雞蛋清可用作鉛中毒或汞中毒的解毒劑？鉛和汞是重金屬，會(huì)使蛋白質(zhì)變

性，而人體組織中蛋白質(zhì)是必不可少的組成成分，比如胃、

食道等組織。誤服鉛或汞后，吞入大量雞蛋清（雞蛋清中含有大量蛋白質(zhì)）

,可使鉛與汞先

與蛋清反應(yīng)，減少與機(jī)體組織的接觸，進(jìn)而減輕毒性。

六、計(jì)算題

1.測得一種蛋白質(zhì)分子中Trp殘基占分子量的0.29%,計(jì)算該蛋白質(zhì)的最低分子量

（注：Trp的分子量為204Da）。

1.解：Trp殘基MW/蛋白質(zhì)MW=0.29%,蛋白質(zhì)MW=64138Da。

2.一種蛋白質(zhì)按其重量含有L65%亮氨酸和2.48%異亮氨酸，計(jì)算該蛋白質(zhì)最低分子

量。（注：兩種匆基酸的分子量都是131Da）。

2.解：異亮氨酸/亮氨酸=2.48%/1.65%-1.5/1=3/2

所以，在此蛋白質(zhì)中的亮氨酸至少有2個(gè)，異亮氨酸至少有3個(gè)。由此推理出：

1.65%=2X（131-18）/蛋白質(zhì)MW

答案：蛋白質(zhì)MW=13697Da。

++3.某種氨基酸一C00HpK=2.4,-NH3pK=9.6,-NH3pK=10.6,計(jì)算該種

氨基酸的等電點(diǎn)（pl）。

3.答案：pI=10.1

++4.某種四肽一C00HpK=2.4,—NH3pK=9.8,側(cè)鏈一NH3pK=10.6側(cè)鏈一

C00HpK=4.2,試計(jì)算此種

多肽的等電點(diǎn)（pl）是多少？

4.答案：pI=7.0

5.有一種多肽，其側(cè)鏈上竣基30個(gè)（pK=4.3）,喀睡基有10個(gè)（pK=7）,-N+

113（pK=10）,設(shè)C末端一竣基pK=3.5,N一末端氨基pK=9.5,計(jì)算此多肽的pl。

5.解：要計(jì)算多肽的等電點(diǎn)，首先應(yīng)該找到靜電荷為零的分子狀態(tài)。在此多肽中最多可

以帶有（30+1）個(gè)單位負(fù)電荷，而正電荷最多只有（15+10+1）個(gè)，相差了5個(gè)電荷。

要想讓正負(fù)電荷數(shù)相等，只能讓30個(gè)竣基（側(cè)鏈一C00HpK=4.3）少帶5個(gè)負(fù)電荷（一

C00HpK=3.5,它比側(cè)鏈一C00H易于解離,難于接受質(zhì)子），即在30個(gè)側(cè)鏈一C00H中有

25個(gè)處于解離狀態(tài)（-C00—）,5個(gè)不解離（-C00H）。因此：pH=pKa+lg

（［堿］/［酸］）=4.3+lg（25/5）=5.0。

6.已知氨基酸平均分子量為120Da,有一種多肽的分子量是15120Da,如果此多肽完全

以一螺旋形式存在，試計(jì)算此一螺旋的長度和圈數(shù)。

6.解:答案：肽鏈長度=43.92（nm）；該蛋白質(zhì)（或多肽）分子量=14640Da

答案:

一、填空1.20非極性極性疏水親水賴精天冬2.色苯丙

酪3.-OH-Sil-C001INNU4.氨基紫紅亮黃5.肽氫鍵二硫鍵疏水作用（鍵）

范德華力二硫鍵6.谷綴極非極7.異硫氟酸苯酯從N-端依次對(duì)氨基酸進(jìn)行分析鑒定

8.-螺旋-折疊轉(zhuǎn)角無規(guī)卷曲氫氨基酸種類數(shù)目排列次序中斷9.分子表

面的水化膜同性電荷斥力10.溶解度最低電場中無電泳行為11.空間結(jié)構(gòu)二硫氫

復(fù)性

12.正電負(fù)電13.谷天冬賴精細(xì)

15.bac

二、選擇填空LD2.B3.C4.C5.D6.A7.B8.C9.C10.C11.D12.D13.B14.C10

1生物化學(xué)試題庫一核酸

15.C16.A17.C18.B19.B20.A22.B23.C24.B25.B26.D

三、判斷題1.X2.J3.J4.X5.J6.X7.X8.X9.X10.J11.X12.J

13.X14.V15.V16.X17.V18.V19.V20.X21.X22.V

六、計(jì)算題

1.解：Trp殘基MW/蛋白質(zhì)MW=0.29%,蛋白質(zhì)MW=64138Da。

2.解：異亮氨酸/亮氨酸=2.48%/1.65%=1.5/1=3/2

所以，在此蛋白質(zhì)中的亮氨酸至少有2個(gè)，異亮氨酸至少有3個(gè)。由此推理出：

1.65%=2X（131-18）/蛋白質(zhì)MW

答案：蛋白質(zhì)MW=13697Da。

3.答案:pI=10.14.答案:pI=7.0

5.解：要計(jì)算多肽的等電點(diǎn)，首先應(yīng)該找到靜電荷為零的分子狀態(tài)。在此多肽中最多可

以帶有（30+1）個(gè)單位負(fù)電荷，而正電荷最多只有（15+10+1）個(gè)，相差了5個(gè)電荷。

要想讓正負(fù)電荷數(shù)相等，只能讓30個(gè)竣基（側(cè)鏈一C00HpK=4.3）少帶5個(gè)負(fù)電荷（一

COOHpK=3.5,它比側(cè)鏈一COOH易于解離,難于接受質(zhì)子），即在30個(gè)側(cè)鏈一COOH中有

25個(gè)處于解離狀態(tài)（-C00—）,5個(gè)不解離（-C00H）。因此：pH=pKa+lg

（［堿］/［酸］）=4.3+lg（25/5）=5.0o

6解:答案:肽鏈長度=43.92(nm)；該蛋白質(zhì)(或多肽)分子量=14640Da

2.核酸

-、選擇題LB2.E3.E4.C5.E6.B7.B8.D9.D

1.ATP分子中各組分的連結(jié)方式是：

A、R-A-P-P-PB、A-R-P-P-PC、P-A-R-P-PD、P-R-A-P-PE、P-A-P-R-P

2.決定tRNA攜帶氨基酸特異性的關(guān)鍵部位是：

A、3'末端B、TC環(huán)C、二氫尿口密嗟環(huán)D、額外環(huán)E、反密碼子環(huán)

3.構(gòu)成多核甘酸鏈骨架的關(guān)鍵是：

A、2',3'一磷酸二酯鍵B、2',4'一磷酸二酯鍵

C、2',5'一磷酸二酯鍵D、3',4磷酸二酯鍵

E、3',5'一磷酸二酯鍵

4.含稀有堿基較多的核酸是：

A、核DNAB、線粒體DNAC,tRNAD、mRNAE、rRNA

5.有關(guān)DNA的敘述哪項(xiàng)絕對(duì)錯(cuò)誤：

A、A=TB、G=CC、Pu=PyD、C總《+11￡E、A=G,T=C

6.真核細(xì)胞mRNA帽結(jié)構(gòu)最多見的是：

777A、mApppNmPB、mGpppNmPC>mUpppNmP

77D、mCpppNmPE、mTpppNmP

7.DNA變性后，下列那一項(xiàng)變化是正確的？

A、對(duì)-260nm紫外吸收減少B、溶液粘度下降C、磷酸二酯鍵斷裂

D、核背鍵斷裂E、喋吟環(huán)破裂

8.雙鏈DNA的Tm較高是由于下列哪組核甘酸含量較高所致:

A、A+GB、C+TC、A+TD、G+CE、A+C

9.DNA復(fù)性的重要標(biāo)志是：

A、溶解度降低B、溶液粘度降低C、紫外吸收增大D、紫外吸收降低

二、填空題

1

2生物化學(xué)試題庫一核酸

1.核酸可分為DNA和RNA兩大類，前者主要存在于真核細(xì)胞的細(xì)胞核和原核細(xì)胞

類（擬）核部位，后者主要存在于細(xì)胞的細(xì)胞質(zhì)部位。

2.構(gòu)成核酸的基本單位是核甘酸，由戊糖、含氮堿基和磷酸3個(gè)部分組成.

3.在DNA和RNA中，核甘酸殘基以3'—5'磷酸二酯鍵互相連接，形成不分枝的鏈狀

分子。由于

含氮堿基具有共輒雙鍵，所以核甘酸和核酸在260nm處有最大紫外吸收值。

4.細(xì)胞的RNA主要包括mRNA、tRNA和rRNA3類，其中含量最多的是rRNA,

分子量最小的是tRNA,半壽期最短的是mRNA。

5.核外DNA主要有線粒體DNA、葉綠體DNA和質(zhì)粒DNA。

6.RNA中常見的堿基是腺喋吟、鳥喋吟、尿嗑咤和胞喀咤。

7.DNA常見的堿基有腺喋吟、鳥喋吟、胸腺嗑咤和胞喀咤。其中胸腺嗑嗟的

氫鍵結(jié)合性質(zhì)類似于RNA中的尿喀噬o

8.在含DNA和RNA的試管中加入稀的NaOH溶液，室溫放輅24小時(shí)后，RNA被水解

了。

9.核昔中，核糖及脫氧核糖與堿基間的糖甘鍵是C-N鍵。

10.Watson-CrickDNA雙螺旋每盤旋一圈有10對(duì)核甘酸，高度為3.4nm,直徑為

2nmo

11.組成DNA的兩條多核甘酸鏈?zhǔn)欠雌叫械?，兩鏈的堿基順序互補(bǔ)，其中G與C

配對(duì)，形成三個(gè)氫鍵A與T配對(duì)，形成二個(gè)氫鍵。

12.由于連接互補(bǔ)堿基的兩個(gè)糖甘鍵并非彼此處于對(duì)角線的兩端，在DNA雙螺旋的表面

形成較寬的大溝（槽）和較窄的小溝（槽）。

13.維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的主要作用力是氫鍵、堿基堆積力、反離子作用。

14.核酸變性時(shí)，260nm紫外吸收顯著升高，稱為增色效應(yīng)；變性的DNA復(fù)性時(shí)，紫

外吸收回復(fù)到

原來水平，稱為減色效應(yīng)。

15.DNA熱變性呈現(xiàn)出協(xié)同性,同時(shí)伴隨A260增大，吸光度增幅中點(diǎn)所對(duì)應(yīng)的溫度叫

做解鏈（溶

解）溫度，用符號(hào)Tm表示，其值的大小與DNA中G+C堿基對(duì)含量呈正相關(guān)。

16.DNA在水溶液中熱變性后，如果將溶液迅速冷卻，則大部分DNA保持單鏈狀態(tài)，

若使溶液緩

慢冷卻，則DNA重新形成雙螺旋。

17.稀有核甘中的糖營鍵是C-C連接。

18.RNA一般以單鏈存在，鏈中自身互補(bǔ)的反平行序列形成雙螺旋結(jié)構(gòu)，這種結(jié)構(gòu)

與它們

間的單鏈組成發(fā)夾或莖環(huán)結(jié)構(gòu)。

19.病毒和噬菌體只含一種核酸，有的只有RNA,另一些只有DNA。

20.染色質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位是核小體，由組蛋白核心和它外側(cè)盤繞的DNA組成，核

心由H2AH2BH3H4各兩分子組成,核小體之間由DNA相互連接，并結(jié)合有Ill?

21.tRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)呈三葉草型，三級(jí)結(jié)構(gòu)呈倒L型，其3'末端有一共同堿基序列

CCA,其功能是結(jié)合氨基酸。

22.真核細(xì)胞的mRNA帽子由m7GpppNmp組成，其尾部由多聚腺甘酸組成，帽子的功

能是參

與起始和保護(hù)mRNA,尾巴的功能是保護(hù)mRNA。

23.含氧的堿基有烯醇式和酮式兩種互變異構(gòu)體，在生理pH條件下，主要以酮式式存

在，這有利于氫鍵形成。

三、是非題1.X2.X3.V4.X5.X6.X7.X8.X9.V10.V11.V12.X

1.DNA是生物遺傳物質(zhì)，RNA則不是。

2.同種生物體不同組織中的DNA,其堿基組成也不同。

3.核小體是構(gòu)成染色體的基本單位。

4.多核甘酸鏈內(nèi)共價(jià)鍵斷裂叫變性。

2

3生物化學(xué)試題庫一核酸

5.DNA的Tm值和A-T含量有關(guān)，A-T含量高則Tm高。

6.真核生物mRNA的5'端有一個(gè)多聚A的結(jié)構(gòu)。

7.DNA分子含有等摩爾數(shù)的A、G、T、Co

8.真核細(xì)胞的DNA全部定位于細(xì)胞核。

9.B-DNA代表細(xì)內(nèi)DNA的基本構(gòu)象，在某些情況下，還會(huì)呈現(xiàn)A型，Z型和三股螺旋

的局部構(gòu)象。

10.構(gòu)成RNA分子中局部雙螺旋的兩個(gè)片段也是反向平行的。

11.復(fù)性后DNA分子中的兩條鏈并不一定