生物化學復習題1

1、糖類、單糖（monosaccharide）：是不能被水解成更小分子的糖類，如葡萄糖、果糖和核糖等。 依據分子中所含的碳原子數(shù)目分別稱為三碳糖、四碳糖、五碳糖、六碳糖等。1.寡糖（oligosaccharide）：是由220個單糖通過糖苷鍵連接而成的糖類物質。包括二糖、三糖、四糖、五糖和六糖等。2.多糖（polysaccharide）：水解時產生20個以上單糖分子的糖類。同多糖、雜多糖、復合糖。3.糖苷鍵（ glycosidic bond ）：糖苷分子中提供半縮醛羥基的糖部分稱糖基，與之縮合的“非糖”部分稱糖苷配基，這兩部分之間的連鍵。4.糖苷（glycoside ）：環(huán)狀單糖的半縮醛（或半縮酮

2、）羥基與另一化合物發(fā)生縮合形成的縮醛（或縮酮）。還原糖和非還原糖單糖的構型是指（分子中離羰基碳）最遠的那個C*的構型,如果與甘油醛構型相同，則屬（D型）系糖。1. 糖類的生物學作用。（1）作為生物體的結構成分：細胞壁：纖維素、半纖維素和果膠物質（植物）；肽聚糖（細菌）。昆蟲和甲殼類的外骨骼：殼多糖（2）作為生物體內的主要能源物質：淀粉、糖原（能源儲存）（3）在生物體內轉變?yōu)槠渌镔|：中間代謝物，提供碳骨架（4）作為細胞識別的信息分子：糖蛋白糖鏈可能起著信息分子的作用。血型，糖生物學2.糖類的元素組成和化學本質。（1）碳、氫、氧碳水化合物carbo(n)hydrate，（2）結構式：Cn(H2O

3、)m或(CH2O)n，（3）有些糖如:鼠李糖（C6H12O5）、脫氧核糖（C5H10O4）例外，（4）非糖物質:甲醛（CH2O）、乙酸（C2H4O2）、乳酸（C3H6O3）3.單糖的化學性質。（1）醛基或伯醇基被氧化成羧基；（2）羰基被還原成醇基；（3）羰基與苯肼或氰化氫等起加成反應；（4）羰基在弱堿中發(fā)生分子重排（異構化）反應；（5）異頭羥基參與成苷反應；（6）一般羥基參與成酯、成醚、脫水，氨基化和脫氧等反應。（7）某些單糖能被酵母發(fā)酵生成乙醇。（8）生物體內在酶的催化下，單糖還會發(fā)生其他的化學反應。P7714糖蛋白中N連接的聚糖鏈有三種類型,分別為復雜型、高甘露糖型、雜合型。復雜型N糖鏈除

4、三甘露糖基核心外不含其它甘露糖殘基，高甘露糖型N糖鏈除核心五糖外只含甘露糖殘基。雜合型糖鏈具有復雜型和高甘露糖型這兩類糖鏈的原件。15一：糖鏈在糖蛋白新生肽鏈折疊和締合中的作用二：糖鏈影響糖蛋白的分泌和穩(wěn)定性。18由于單糖殘基間的連鍵和大量的鏈內氫鍵，以及外伸的負電荷羧基之間的相互斥力，HA在溶液中采取高度伸展的無規(guī)卷曲構象，外形呈剛性的長棒狀，一個分子可長達20m。由于分子表面含有很多親水基團，HA能結合大量的水，形成透明的高粘性水合膠。一個HA分子在水中將占據1000到10000倍于自身體積的空間。. 氨基酸的結構通式. 氨基酸的分類，必需氨基酸 （1）按R基團的酸堿性分：酸性氨基酸，中性

5、氨基酸，堿性氨基酸。（2）按R基團電性質分 ：疏水性R基團氨基酸，不帶電荷極性R基團的氨基酸，帶電荷R基團的氨基酸。 （3）按R基團的化學結構分：脂肪族氨基酸，芳香族氨基酸，雜環(huán)族氨基酸.肽：一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。.肽鍵：一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵。.蛋白質的一級結構包括：（1）組成蛋白質的多肽鏈數(shù)目。（2）多肽鏈的氨基酸順序，（3）多肽鏈內或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質生物功能的基礎。6.氨基酸的等電點 當溶液濃度為某一pH時，氨基酸分子中所含的-N

6、H3+和-COO-數(shù)目正好相等，凈電荷為0。這一pH即為氨基酸的等電點，簡稱pI。在等電點時，氨基酸既不向正極也不向負極移動，即氨基酸處于兩性離子狀態(tài)。7.蛋白質的等電點：在某一pH，它所帶的正電荷與負電荷恰好相等，也即凈電荷為零，這一pH稱為蛋白質的等電點。8.蛋白質的生物學作用1.蛋白質是生物體的基本組成成分。蛋白質與所有的生命活動密切聯(lián)系。2.機體新陳代謝過程中的生物催化作用的酶。3.調節(jié)物質代謝的激素。4.肌肉的收縮，血液的凝固，免疫功能，組織修復以及生長、繁殖等。5.在遺傳信息的控制、細胞膜的通透性、神經沖動的發(fā)生和傳導以及高等動物的記憶等方面都起著重要的作用。9.Edman試劑和E

7、dman反應 試劑：與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應 反應：1）肽鏈（N端氨基酸）與PITC偶聯(lián)，生成PTC-肽，2）環(huán)化斷裂：最靠近PTC基的肽鍵斷裂，生成PTC-氨基酸（苯氨基硫甲酰-AA）和少一氨基酸殘基的肽鏈，同時PTC-氨基酸環(huán)化生成PTH-氨基酸，3）分離PTH-氨基酸（無色），4）層析法鑒定。10. Sanger 試劑和Sanger反應 茚三酮反應 在弱堿性溶液中，氨基酸的-氨基很容易與2，4-二硝基氟苯作用，生成穩(wěn)定的黃色2，4-二硝基苯氨基酸。該反應由F. Sanger首先發(fā)現(xiàn)，所以此反應又稱桑格反應（Sanger reaction），2，4二硝基氟苯被稱為Sanger試劑。

8、 在弱堿性（pH 89）、暗處、室溫或40條件下，氨基酸的-氨基很容易與2,4-二硝基氟苯（縮寫為FDNB或DNFB）反應，生成黃色的2,4-二硝基氨基酸（dinitrophenyl amino acid，簡稱DNP-氨基酸）。多肽或蛋白質的N-末端氨基酸的-氨基也能與FDNB反應，生成一種二硝基苯肽（DNP-肽）。由于硝基苯與氨基結合牢固，不易被水解，因此當DNP-多肽被酸水解時，所有肽鍵均被水解，只有N-末端氨基酸仍連在DNP上，所以產物為黃色的DNP-氨基酸和其它氨基酸的混合液?；旌弦褐兄挥蠨NP-氨基酸溶于乙酸乙酯，所以可以用乙酸乙酯抽提并將抽提液進行色譜分析，再以標準的DNP-氨基酸

9、作為對照鑒定出此氨基酸的種類。因此2,4-二硝基氟苯法可用于鑒定多肽或蛋白質的N-末端氨基酸。 氨基酸與水合茚三酮共熱，發(fā)生氧化脫氨反應，生成NH3與酮酸。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。加熱過程中酮酸裂解，放出CO2，自身變?yōu)樯僖粋€碳的醛。NH3與水合茚三酮及還原型茚三酮脫水縮合，生成藍紫色化合物。11. 螺旋：在-螺旋中肽平面的鍵長和鍵角一定，肽鍵的原子排列呈反式構型, 相鄰的肽平面構成兩面角。12.折疊：-折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯(lián)而形成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構象。13.二級結構（secondary structure）、超二級結構(super- s

10、eco）（一）二級結構（secondary structure）蛋白質的二級結構（Secondary structure）是指肽鏈的主鏈在空間的排列,或規(guī)則的幾何走向、旋轉及折疊。它只涉及肽鏈主鏈的構象及鏈內或鏈間形成的氫鍵。（二） 超二級結構（super-secondary structure）在蛋白質分子中，由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。ndary structure )14.結構域（domain）： 對于較大的蛋白質分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對獨立的三維實體締合而成三級結構。這種相對獨立的三維實體就稱結構域（

11、domain）。15.蛋白質的三級結構：蛋白質的三級結構是指在二級結構基礎上，肽鏈的不同區(qū)段的側鏈基團相互作用在空間進一步盤繞、折疊形成的包括主鏈和側鏈構象在內的特征三維結構。包括主鏈和側鏈的所有原子的空間排布。一般非極性側鏈埋在分子，內部，形成疏水核，極性，側鏈在分子表面。16.蛋白質的四級結構：蛋白質的四級結構是指由多條各自具有一、二、三級結構的肽鏈通過非共價鍵連接起來的結構形式；各個亞基在這些蛋白質中的空間排列方式及亞基之間的相互作用關系。17.穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力：穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱非共價鍵或次級鍵，包括氫鍵，范德華力，疏水作用和鹽鍵（離子鍵

12、）。此外共價二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白質的構象方面也起著重要作用。 18.角蛋白被過度拉伸轉變?yōu)椋?角蛋白 ）19.折疊片片間以（ 二硫鍵 ）鍵維持，鏈間以（ 氫鍵 ）維持。20.肌紅蛋白最高結構是（ 三 ）級結構，血紅蛋白是（ 四 ）結構。21.蛋白質的變性及引起蛋白質變性的因素，變性時斷裂的鍵主要是（肽鍵）。蛋白質的復性22.蛋白質在（595）nm處有最大吸收峰，核酸在（260）nm處有最大吸收峰。23.分離純化蛋白質的依據（1）蛋白質來源：微生物細胞、動物細胞和植物細胞；（2）隨時測定蛋白質活性并檢測蛋白質含量。（3）分離和純化過程都必須在溫和的條件下進行。24.蛋白質的基本組成單位是（ 氨基

13、酸 ），DNA的基本組成單位是（ 脫氧核苷酸 ），淀粉的基本組成單位是（ 葡萄糖 ）。25.酶：酶是一類由活性細胞產生的具有催化作用和高度專一性的特殊蛋白質。簡單的說，酶是一類由活性細胞產生的生物催化劑。26.核酶：核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子。27.酶作為生物催化劑的特點：1. 酶具有極高的催化效率，因為酶能大幅度地降低化學反應的活化能。2. 酶具有高度的專一性（Specificity，特異性）。3. 酶具有高度的不穩(wěn)定性，易受各種因素的影響，在活細胞內受到精密嚴格的調節(jié)控制。離開常溫、常壓、中性pH后很易失活。4. 酶活性受到調節(jié)和控制是指酶在催化生化反應時對底物的選

14、擇性。 28.六大酶類是指（氧化-還原酶（Oxidoreductase）、（轉移酶（Transferase）、（水解酶（Hydrolase）、（裂解酶（Lyase）、（異構酶（Isomerase）和（合成酶（Ligase）。29.酶活力：又稱為酶活性，一般把酶催化一定化學反應的能力稱為酶活力(enzyme activity)。30.酶工程：研究酶的生產、純化、固定化技術、酶分子結構的修飾和改造以及在工農業(yè)、醫(yī)藥衛(wèi)生和理論研究等方面的應用。31.酶的活性中心：通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心(active center)。32. 米氏方程：33.三種競爭性抑制之間的比較：

15、1）競爭性抑制：某些抑制劑的化學結構與底物相似，因而能與底物竟爭與酶活性中心的結合。2）非競爭性抑制：酶可同時與底物及抑制劑結合，引起酶分子構象變化，并導致酶活性下降。3）反競爭性抑制：酶只有在與底物結合后，才能與抑制劑結合，引起酶活性下降。34.影響酶活性的因素：PH、溫度、酶濃度、激活劑、抑制劑、底物濃度。35. 激活劑：凡是能提高酶活力的簡單化合物都稱為激活劑（activator)。36.抑制劑：有些物質能與酶分子上某些必須基團結合（作用)，使酶的活性中心的化學性質發(fā)生改變，導致酶活力下降或喪失，這種現(xiàn)象稱為酶的抑制作用。37.Km值：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低； Km值小表

16、示親和程度大，酶的催化活性高。38.別構效應（allosteric effect）：是某種不直接涉及蛋白質活性的物質，結合于蛋白質活性部位以外的其他部位（別構部位），引起蛋白質分子的構象變化，而導致蛋白質活性改變的現(xiàn)象。39.反饋調節(jié)：在一條代謝途徑中，其中間產物，尤其是終產物，對第一步反應的酶活性進行的調節(jié)就是反饋調節(jié)。40.酶原：某些酶的無活性前體蛋白（如果不是酶，則稱某蛋白原）41酶原激活的實質：被切掉一段起保護作用的氨基酸殘基，使活性中心暴露激活。42.酶活性調節(jié)控制的方式：酶活力的改變可以通過增加或減少酶分子的個數(shù)，也可以通過提高或降低每一個酶分子的催化能力來實現(xiàn)。43.同工酶(is

17、oenzyme)：是指催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構，理化性質，免疫學性質等不同的一組酶。44.酶實現(xiàn)催化的高效性采取的措施有哪些？ 酶活力的改變可以通過增加或減少酶分子的個數(shù)，也可以通過提高或降低每一個酶分子的催化能力來實現(xiàn)。前者牽扯到非常復雜的過程（激素DNARNA蛋白質），是慢反應。后者在現(xiàn)成的酶分子上進行加工，是快反應，是酶活性調節(jié)的內容，這種調節(jié)一般有5種方式：別構調節(jié)、酶原激活、共價修飾、反饋調節(jié)、級聯(lián)放大。 45. 核苷酸的其他作用 核苷酸是合成生物大分子核糖核酸 （RNA）及脫氧核糖核酸（DNA）的前身物，RNA中主要有四種類型的核苷酸：AMP、GMP、CMP和UMP。

18、合成前身物則是相應的三磷酸核苷 ATP、GTP、CTP和UTP。DNA中主要有四種類型脫氧核苷酸：dAMP、dGMP、dCMP和dTMP，合成前身物則是dATP、dGTP、dCTP和dUTP。 三磷酸腺苷 （ATP）在細胞能量代謝上起著極其重要的作用。物質在氧化時產生的能量一部分貯存在ATP分子的高能磷酸鍵中。 ATP分子分解放能的反應可以與各種需要能量做功的生物學反應互相配合，發(fā)揮各種生理功能，如物質的合成代謝、肌肉的收縮、吸收及分泌、體溫維持以及生物電活動等。因此可以認為 ATP是能量代謝轉化的中心。 ATP還可將高能磷酸鍵轉移給UDP、CDP及GTP生成UTP 、CTP及GTP。它們在有

19、些合成代謝中也是能量的直接來源。而且在某些合成反應中，有些核苷酸衍生物還是活化的中間代謝物。 腺苷酸還是幾種重要輔酶，如輔酶、輔酶、黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）及輔酶A（CoA）的組成成分。NAD+及 FAD是生物氧化體系的重要組成成分，在傳遞氫原子或電子中有著重要作用。CoA作為有些酶的輔酶成分，參與糖有氧氧化及脂肪酸氧化作用。 環(huán)核苷酸對于許多基本的生物學過程有一定的調節(jié)作用。46. RNA和DNA哪個在堿性條件下更容易水解？為什么？ DNA和RNA對酸或堿的耐受程度有很大差別。例如，在0.1 mol/L NaOH溶液中，RNA幾乎可以完全水解，生成2-或3-磷酸核苷；DNA在同樣條件下則

20、不受影響。這種水解性能上的差別，與RNA核糖基上2-OH參與作用有很大的關系。47核苷酸中核糖的（ ）和嘧啶的（ ）之間形成（ ）糖苷鍵。核苷酸中核糖的（ ）和嘌呤的（ ）之間形成（ ）糖苷鍵。48.DNA雙螺旋結構的特點。(1)主鏈(backbone) 由脫氧核糖和磷酸基通過酯鍵交替連接而成。主鏈有二條,它們似“麻花狀”繞一共同軸心以右手方向盤旋,相互平行而走向相反形成雙螺旋構型。主鏈處于螺旋的外則,這正好解釋了由糖和磷酸構成的主鏈的親水性。(2)堿基對(base pair) 堿基位于螺旋的內則,它們以垂直于螺旋軸的取向通過糖苷鍵與主鏈糖基相連。同一平面的堿基在二條主鏈間形成堿基對。配對堿基

21、總是A與T和G與C。堿基對以氫鍵維系，A與T 間形成兩個氫鍵，G與C間形成三個氫鍵。DNA結構中的堿基對與Chatgaff的發(fā)現(xiàn)正好相符。從立體化學的角度看,只有嘌呤與嘧啶間配對才能滿足螺旋對于堿基對空間的要求,而這二種堿基對的幾何大小又十分相近,具備了形成氫鍵的適宜鍵長和鍵角條件。每對堿基處于各自自身的平面上，但螺旋周期內的各堿基對平面的取向均不同。堿基對具有二次旋轉對稱性的特征，即堿基旋轉180°并不影響雙螺旋的對稱性。也就是說雙螺旋結構在滿足二條鏈堿基互補的前提下，DNA的一級結構產并不受限制。這一特征能很好的明DNA作為遺傳信息載體在生物界的普遍意義。 (3)大溝和小溝 大溝

22、和小溝分別指雙螺旋表面凹下去的較大溝槽和較小溝槽。小溝位于雙螺旋的互補鏈之間,而大溝位于相毗鄰的雙股之間。這是由于連接于兩條主鏈糖基上的配對堿基并非直接相對, 從而使得在主鏈間沿螺旋形成空隙不等的大溝和小溝。在大溝和小溝內的堿基對中的N 和O 原子朝向分子表面。 (4)結構參數(shù) 螺旋直徑2nm；螺旋周期包含10 對堿基；螺距3.4nm ；相鄰堿基對平面的間距0.34nm。49.半保留復制 DNA在復制時，兩條鏈解開分別作為模板，在DNA聚合酶的催化下堿基互補的原則合成兩條與模板鏈互補的新鏈，以組成新的DNA分子。 這樣新形成的兩個DNA分子與親代DNA分子的堿基順序完全一樣。由于子代DNA分子

23、中一條鏈來自親代，另一條鏈是新合成的，這種復制方式稱為半保留復制。50. A、B、Z型DNA的比較。51.糖是（ 一類多羥基醛或多羥基酮 ）糖類的元素組成（ 化合物或聚合物 ）。52.生物體中的生物大分子主要有四大類即（ 糖類 ）、（脂肪 ）、（ 蛋白質 ）和（ 核酸 ）53糖根據聚合度分為（單糖）、（寡糖）、（多糖）。 54.同多糖雜多糖 有一種單糖縮合而成，如淀粉、糖原、纖維素等，稱為同多糖 不同類型的單體縮合而成，如結締組織中的透明質酸，稱為雜多糖55.糖肽鍵主要有兩種類型:（ O-糖肽鍵 ）、( N-糖肽鍵 )56.什么是脂質？天然脂肪酸的結構特點。 不溶于水而能被乙醚、氯仿、苯等非極

24、性有機溶劑抽提出的化合物，統(tǒng)稱脂質。1. 碳原子數(shù)多為偶數(shù)，形成長而不分支的鏈（也有分支的或含環(huán)的脂肪酸）。 2. 不飽和脂肪酸的雙鍵多在第9位（ 9 ），第2和第3個雙鍵多在第12和第15位（12，15 ）。 3. 飽和與不飽和脂肪酸有著十分不同的構象。 4. 不飽和脂肪酸有順式和反式兩種異構體，但生物體內大多數(shù)是順式結構。57. 必需脂肪酸 自身不能夠合成，必須由膳食提供，稱為必需脂肪酸。58.飽和脂肪酸不飽和脂肪酸59.去污劑也稱（ 乳化劑 ）60.動物、植物油脂的化學本質是（?；视停?1.帖和類固醇屬于（不可皂化脂質），一般不含（不可皂化脂質）。62.脂蛋白是（ 是由脂質和蛋白質以非

25、共價鍵結合而成的復合物）63.脂質的分類。脂質的生物學作用。 單純脂質（?；视王ァ⑾灒?、復合脂質（磷脂、 糖脂、硫脂）、以上均含有脂肪酸。非皂化脂質（萜 類、甾醇類）不含脂肪酸。（1）脂質（storage lipid）1物、油料種子的甘油三酯和蠟。2物的脂肪組織有保溫，防機械壓力等保護功能，植物的蠟質可以防止水分的蒸發(fā)。3胖人的脂肪組織中積儲的三酰甘油可達1520kg足以供給一個月所需的能量。4體以糖原形式貯存的能量不夠一天的需要，葡萄糖和糖原的優(yōu)點是易溶于水，快速提供代謝所需的能量。（2)結構脂質1物膜的結構組分（甘油磷脂和鞘磷脂，膽固醇、糖脂）；2種生物膜的骨架是一樣的，主要是由磷脂類構

26、成的雙分子層或稱脂雙層（lipid bilayer）。3些膜脂在分子結構上的共同特點是具有親水部分或極性頭和疏水部分或稱非極性尾（兩親化合物）。4雙層的表面是親水的，內部是疏水烴鏈，脂雙層有屏障作用，使膜兩側的親水性物質不能自由通過，這對維持細胞正常的結構和功能是很重要的。64. 皂化作用 水解與皂化 三酰甘油能在酸、堿或脂酶的作用下水解為脂肪酸和甘油。如果在堿溶液中水解，產物之一是脂肪酸的鹽類，俗稱皂；油脂的堿水解作用稱為皂化作用。65.什么是磷脂，它包括（鞘磷脂）和（ 甘油磷脂）。什么是糖脂，它主要包括（ ）和（ ）。66.Tm,Tm和哪些因素有關？DNA熔解溫度，指把DNA的雙螺旋結構降

27、解一半時的溫度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中GC含量越高，Tm值越高，成正比關系。DNA的Tm值與以下因素有關：（1）DNA的均一性：均質DNA，如一些病毒的DNA，人工合成的poly d(A-T)，poly d(G-C)熔解過程發(fā)生在一個較小的范圍內。異質DNA熔解的過程發(fā)生在一個較寬的范圍內。所以Tm 值可作為衡量DNA樣品均一性的標準。（2）分子中G和C的含量：G和C的含量高，Tm值高。因而測定Tm值，可反映DNA分子中G, C含量，可通過經驗公式計算： （G+C)%=(Tm - 69.3) × 2.44，10bp20bp Tm =（A+T）× 2 +（G+

28、C） × 4（3）溶劑的性質：Tm不僅與DNA本身性質有關，而且與溶液的條件有關，通常溶液的離子強度較低時，Tm值較低，融點范圍也較寬，離子強度增高時，Tm值長高，融點范圍也變窄。因此，DNA制劑不應保存在離子強度過低的溶液中，一般保存在1mol/l NaCl溶液中較穩(wěn)定。67. 增色效應減色效應 增色效應是指與天然DNA相比，變性DNA因其雙螺旋破壞，使得堿基充分外露，因此紫外吸收增加，這種現(xiàn)象叫增色效應。 減色效應是指若變性DNA復性形成雙螺旋結構后，因紫外吸收會降低，這種現(xiàn)象叫減色效應。68. DNA的變性復性1、DNA變性DNA變性是指雙螺旋之間氫鍵斷裂，雙螺旋解開，形成單鏈

29、無規(guī)則線團，因而發(fā)生性質改變（如粘度下降，沉降速度增加，浮力上升，紫外吸收增加等），稱為DNA變性。加熱、改變DNA溶液的pH、或受有機溶劑（如乙醇、尿素、甲酰胺及丙酰胺等）等理化因素的影響，均可使DNA變性。2、復性變性DNA只要消除變性條件，二條互補鏈還可以重新結合，恢復原來的雙螺旋結構，這一過程稱為復性（renaturation）。69. 雙脫氧NTP是指？70.Sanger的雙脫氧終止法的原理。 核酸模板在核酸聚合酶、引物、四種單脫氧堿基存在條件下復制或轉錄時，如果在四管反應系統(tǒng)中分別按比例引入四種雙脫氧堿基，只要雙脫氧堿基摻入鏈端，該鏈就停止延長，鏈端摻入單脫氧堿基的片段可繼續(xù)延長。

30、如此每管反應體系中便合成以共同引物為5端，以雙脫氧堿基為3端的一系列長度不等的核酸片段。反應終止后，分四個泳道進行電泳。以分離長短不一的核酸片段（長度相鄰者僅差一個堿基），根據片段3端的雙脫氧堿基，便可依次閱讀合成片段的堿基排列順序。71.維生素A缺乏引起（夜盲），維生素D缺乏引起（軟骨?。?，維生素C缺乏引起（ 壞血?。?，維生素B2缺乏引起（神經失調）。72.什么是維生素？ 是人和動物為維持正常的生理功能而必需從食物中獲得的一類微量有機物質。它的種類很多，化學結構各不相同，大多數(shù)是某些酶的輔酶（或輔基）的組成成分，是維持機體正常生長（生長、健康、繁殖和生產機能）必不可缺的化合物，在體內起催化作

31、用，促進主要營養(yǎng)素（蛋白質、脂肪、碳水化合物等）的合成和降解，從而控制代謝。73. 脂溶性維生素有哪些？74.NAD（P）發(fā)生的氧化還原反應是（ ）75.FAD（FMN）發(fā)生的氧化還原反應是（ ）76.生物化學的概念 它主要用于研究細胞內各組分，如蛋白質、糖類、脂類、核酸等生物大分子的結構和功能。而對于化學生物學來說，則著重于利用化學合成中的方法來解答生物化學所發(fā)現(xiàn)的相關問題。雖然存在著大量不同的生物分子，但實際上有很多大的復合物分子（稱為“聚合物”）是由相似的亞基（稱為“單體”）結合在一起形成的。每一類生物聚合物分子都有自己的一套亞基類型。生物化學研究集中于重要生物分子的化學性質，特別著重于

32、酶促反應的化學機理。77蛋白質中的_色氨酸_、_酪氨酸_和_苯丙氨酸_3 種氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白質在280nm處有最大吸收值。78淀粉由 葡萄糖 通過_D-1,4-_糖苷鍵連接成一條長鏈。纖維素由_葡萄糖_通過_ -1,4-_糖苷鍵連接。79相同鏈長的不飽和脂肪酸，雙鍵愈多熔點愈_低_。80天冬氨酸轉氨甲酰酶屬于_別構_酶，不遵循米氏方程。81下列哪一項不是蛋白質-螺旋結構的特點？（ B ）（A）天然蛋白質多為右手螺旋 （B）肽鏈平面充分伸展（C）每隔3.6個氨基酸螺旋上升一圈 （D）每個氨基酸殘基上升高度為0.15nm82當含有Ala，Asp，Leu，Arg的混合物在pH3.9

33、條件下進行電泳時，哪一種氨基酸移向正極（Ala，Asp，Leu，Arg的pI分別為6.02，2.97，5.98，10.76）？ （ ）（A） Ala （B）Asp （C）Leu （D）Arg83下列幾種酶中，哪一個酶需要金屬離子作為輔基？（ ）（A） 羧肽酶 （B）核糖核酸酶 （C）溶菌酶 （D）胰凝乳蛋白酶84當酶促反應速度為Vmax的80%時，其Km與S之間的關系如下列情況中的哪一種？（B） （A）Km=0.5S （B）Km=0.25S （C）Km=0.75S （D）Km=S85構成多核苷酸鏈骨架的關鍵是：（D）（A）2，3-磷酸二酯鍵 （B） 2，4-磷酸二酯鍵（C）2，5-磷酸二酯鍵 （D）3，5-磷酸二酯鍵86關于酶的敘述哪項是正確的？（ ）（A）所有的酶都含有輔基或輔酶 （B）只能在體內起催化作用（C）大多數(shù)酶的化學本質是蛋白質 （D）能改變化學反應的平衡點加速反應的進行（E）都具有立體異構專一性（特異性）87維持蛋白質