環(huán)境生物化學考試復習資料一

1、百度文庫環(huán)境生物化學考試復習資料（一）/ 糖類化學1、糖的概念：多羥基醛或酮及其縮聚物和衍生物的總稱。2、糖的分類：單糖、/寡糖、多糖、結合糖。3、糖的功能：a作為能源物質b、作為結構成分c、參與構成生物活性物質d、作為合成其他生物分子的碳源。4、寡糖：麥芽糖、乳糖、蔗糖。（注意這三種糖的不同點，例如還原性。蔗糖是沒有還原性的）。5、典型的多糖：植物體內：纖維素 動物體內：糖原。脂類化學1、單脂：是由各種高級脂肪酸與甘油或高級一元醇所生成的酯。2、脂類的勝利作用：1）儲存能量2）是重要的生物活性物質，如激素、第二信 使、維生素等。3）是生物細胞膜的重要結構成分，如磷脂、膽固醇等。4）保溫和保護

2、作用3、脂肪的結構：4、脂肪的化學性質（掌握皂化值和碘值的計算）：1）水解和皂化：一切脂肪都能被酸、堿及脂酶水解，產生甘油和脂酸皂化作用一脂酰甘油在氫氧化鈉或氫氧化鉀作用下水解生成的脂肪酸鹽的反應。皂化值一完全皂化1g油或脂所消耗的氫氧化鉀毫克數/各種來源不同的油脂都有不同的皂化值，根據皂化值大小可大致估計油脂的平均相對分子量，也可用來檢驗油脂的質量高低。2）氫化和鹵化/氫化一不飽和脂肪在有催化劑如金屬鍥的影響下，其脂酸的雙鍵上可加入H而成飽和脂鹵化一油脂中不飽和鍵可與鹵素發(fā)生加成作用，生成鹵代脂肪酸碘值指100克油脂所能吸收的碘的克數。碘值可用來表示油脂的不飽和度，碘值越大，表示油脂的脂肪酸

3、不飽和程度越（Ml 03）氧化脂類所含的不飽和脂酸與分子氧作用后，可產生脂酸過氧化物。4）酸敗/油脂在空氣中暴露過久即產生難聞的臭味，這種現象稱為酸敗”。酸敗的化學本質是由于油脂水解放出游離的脂肪酸，后者再氧化成醛或酮而發(fā)出臭味。酸值一中和1g油脂中的游離脂肪酸所消耗的 KOH的毫克數酸值可用來檢驗油脂的新鮮程度5、磷脂是由甘油、脂肪酸、磷酸及含氮堿性化合物或其他成分組成，其結構如 下：沙構型L-構型6、磷脂的特點：甘油分子中兩個羥基被脂肪酸基酯化， 成為疏水性的非極性尾, 第三個羥基與磷酸結合，并帶有一個親水性的有機堿，因此成為親水性的極性頭。 因此，磷脂是兩性脂類。（親水頭部，疏水尾部）7

4、、生物膜的最基本成分：由脂類、蛋白質、少量糖類構成，膜脂是膜的基本骨架，膜蛋白是膜功能的主要體現者。脂類約占 40%,蛋白質約占60%。生物膜的結構：由脂類雙分子層組成膜的基本骨架，脂質分子的親水頭部位于膜 的兩側，而疏水尾部兩兩相對位于中間；蛋白質以不同程度鑲嵌或貫穿其中。流動鑲嵌模型：較為廣泛接受的模型是流動鑲嵌模型，該模型突出了膜的流動性, 顯示了膜蛋白的不對稱性。不對稱性：膜組分的不對稱分布，即構成模組分的脂質、蛋白質和糖類在膜兩側 的分布都是不對稱的。流動性：膜脂和膜蛋白的運動狀態(tài)，主要指脂質分子的側向運動。生物膜的特點：具有選擇透過性，稱為半透膜。蛋白質化學 /1、蛋白質中氮的含量

5、為16%。凱氏定氮法（計算題）：蛋白質的平均含氮量為16%,即1克N相當于6.25克蛋 白質（100+ 16=）,由此可估算蛋白質含量。只要測定出樣品中的含氮量即可測知其蛋白質的含量。即：每克樣品中含N的克數x =蛋白質的含量2、蛋白質的基本組成單位：氨基酸 氨基酸的結構通式：I aI a網C-H NH3-C-H ，不同AAR基不RZRR7_不帶電形式兩性離子形式3、人體所需的八種必需氨基酸（掌握三字母符號）異亮氨酸（Ile）甲硫氨酸（Met） 繳氨酸（Val）亮氨酸（Leu）色氨酸（Trp） 苯丙氨酸（Phe）蘇氨酸（Thr） 賴氨酸（Lys）諧音記憶：一家寫兩三本書來甲攜來一本亮色書。4、

6、氨基酸的兩性解離及等電點（能夠判斷氨基酸在電場中的運動方向）AA分子中既有酸性的-COOH,又有堿性的-NH2 ,在水溶液中既能解離出H+, 又能接收H+ ,因此具有兩性。（酸正堿負）ttt+I一h.o-r-ch-coo-r-ch-coo>=r-ch-cooh Kiu OH JIU+ OH-oNH2NH 3NH 3負離子兩性離子正離子在溶液中氨基酸所帶正、負電荷數相等時，凈電荷為零，在電場中不移動，此時 溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點（pI）。（名詞解釋） 等電點時，氨基酸的 溶解度最小，容易沉淀。等電點的計算：氨基酸的等電點可由其解離基團的解離常數來確定： 先寫出氨基 酸的解離方程，

7、然后取兩性離子兩邊的pK值的算術平均值，即可計算出等電點。5、在弱酸性溶液中，氨基酸與水合西三酮溶液一起加熱生成紫色的物質并放出CO2。/6、蛋白質的一級結構：一級結構是指蛋白質分子中氨基酸殘基的排列順序，是 由氨基酸通過肽鍵和二硫鍵相連而成。蛋白質的一級結構包括：（1）組成蛋白質的多肽鏈數目.（2）多肽鏈的氨基酸順序,（3）多肽鏈內或鏈間二硫鍵的數目和位置。/其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質生物功能的基礎。肽鍵是蛋白質分子中氨基酸殘基的主要連接方式。7、蛋白質的二級結構：a 嘴旋、B折疊、B -轉角、無規(guī)卷曲。a嚶旋的特點：a蝴旋是蛋白質中最常見，含量最豐富的二級結構，蛋白質中

8、的a嘴旋幾乎都是右手的；多肽主鍵繞中心軸螺旋上升，每圈個氨基酸殘基， 沿螺旋方向上升；相鄰兩圈螺旋之間靠肽鍵中C=O和-NH形成許多鏈內氫鍵， 是穩(wěn)定a 螺旋的主要作用力；氨基酸殘基的側鏈伸向外側。B折疊的特點：-折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈 間的氫鍵交聯而形成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒樁折疊構象。在-折疊中，-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角 上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為.-折疊結構的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈間氫鍵的交聯，氫鍵與鏈的長軸接近垂直。B折疊可分為兩種：一種是平行式，

9、一種是反平行式。8、蛋白質三級結構的穩(wěn)定主要靠次級鍵，包括疏水鍵、氫鍵、鹽鍵以及范德華 力。9、兩個或兩個以上亞基通過次級鍵相互作用而形成蛋白質的復雜空間結構稱為 四級結構。10、蛋白質的酸堿性（判斷蛋白質的帶點狀況和泳動情況）：在等電點偏酸性溶 液中，蛋白質粒子帶正電荷，在電場中向負極移動；在等電點偏堿性溶液中，蛋 白質粒子帶負電荷，在電場中向正極移動。蛋白質分子中具有可解離基團，分別可以使其帶上正、負電荷，因此蛋白質也具 有兩性，在電場中也可以電泳?？梢岳玫入婞c對蛋白質進行分離提純。11、蛋白質親水膠體具有穩(wěn)定性，是由于：一、表面電荷二、水化膜一是蛋白質顆粒在一定的pH條件下帶有相同的電

10、荷，因而顆粒有靜電排斥力； 二是蛋白質表面具有很多極性基團，可與極性水分子締合，形成所謂水化膜。12、蛋白質沉淀的常用方法：鹽析、有機溶劑沉淀法、重金屬鹽沉淀法、生物堿 試劑和某些酸類沉淀法、加熱變性沉淀法。其中，鹽析不會引起蛋白質的變性。13、蛋白質的變性：天然蛋白質分子由于受各種物理、化學因素的影響，空間結 構被破壞，理化性質和生物學性質改變，但一級結構不破壞，這種現象稱為蛋白 質的變性作用。蛋白質變性的特點：蛋白質分子的次級鍵及二硫鍵被破壞， 使其空間結構發(fā)生變 化。不涉及一級結構的改變和肽鍵的斷裂。蛋白質的復性：當蛋白質變性程度較輕時，如果去除變性因素，有的蛋白質仍能 恢復或部分恢復其

11、原來的構象及功能，這種變化稱為復性14、蛋白質在遠紫外光區(qū)有較大的吸收，在 280nm有一特征吸收峰。核酸化學1、核酸的類別與生物功能:名稱 簡稱主要分布主要功能脫氧核糖核酸DXA細胞核內遺傳信息的載體核糖核酸 2A細胞質中髓蠹輻成根據RNA的功能，可以分為 mRNA、tRNA和rRNA三種。mRNA （信使RNA）:它的功能是將DNA的遺傳信息傳遞到蛋白質合成基地-核糖核蛋白體。mRNA是蛋白質合成的模板。tRNA （轉運RNA）:它在蛋白質生物合成中起翻譯氨基酸信息，并將相應的氨基 酸轉運到核糖核蛋白體的作用。rRNA （核糖體RNA）:是核糖核蛋白體的主要組成部分。3、核酸的基本組成單位

12、：核甘酸。核甘酸的組成：磷酸、戊糖、堿基。核酸中有5種堿基：腺喋吟（A）、鳥喋吟（G）、尿喀呢（U）、胸腺喀噬（T）、胞 喀噬（C）。4、核酸的一級結構：多聚核甘酸是通過一個核甘酸的C3'-OH與另一分子核昔酸的5'-磷酸基形成3',5'-磷酸二酯鍵相連而成的鏈狀聚合物。一級結構是指其核甘酸的排列順序。DNA的雙螺旋模型：1、DNA的雙鏈是反向平行的2、兩條鏈繞同一軸形成右手 雙螺旋，直徑2nm 3、雙螺旋每周10個堿基對，上升，并形成大溝和小溝 4、 核糖-磷酸骨架位于雙螺旋的外側，而堿基位于內側。 5、兩條鏈上的堿基遵循互 補配對原則：其中 A=T, GC,

13、因此A+G=T+C雙螺旋結構的穩(wěn)定因素：一是氫鍵:A=T, GmC。二是堿基堆積力（疏水相互作用 及范德華力）由芳香族堿基冗電子間的相互作用引起的， 能形成疏水核心，是穩(wěn) 定DNA最重要的因素。三是離子鍵等：環(huán)境中帶正電荷的Na+、K+、Mg2+、Mn2+ 等離子，可與磷酸基團結合，消除靜電斥力，穩(wěn)定結構。5、tRNA的二級結構是三葉草形，三級結構是倒L形。mRNA:真核細胞mRNA 的3'-末端有一段長達200個核甘酸左右的聚腺甘酸（polyA）,稱為 尾結構"，5' -末端有一個甲基化的鳥甘酸，稱為 帽結構"。rRNA的二級結構是三葉草形的。6、核酸的性

14、質：（1） DNA對堿穩(wěn)定，而RNA被稀堿水解。（2）紫外吸收性質： 核酸中的喋吟、喀噬環(huán)的共腕體系強烈吸收260nm290nm波段紫外光，其最高 吸收峰接近260nm7、核酸的變性：核酸變性指核酸雙螺旋區(qū)堿基對間的氫鍵斷裂，空間結構破壞， 形成單鏈無規(guī)則線團狀態(tài)的過程。變性核酸將失去其部分或全部的生物活性。 核酸的變性并不涉及磷酸二酯鍵的斷裂，所以它的一級結構（堿基順序）保持不變。復性：變性后的DNA,當導致變性的因素消除后，因變性而分開的兩條單鏈再聚合成原來的雙螺旋，其原有性質可得到部分恢復，這就是DNA的復性（renaturation） 或退火。增色效應：核酸變性后,，260nm的紫外吸

15、收值明顯增加，稱增色效應。同時粘度下降、浮力密度升高、生物學功能部分或全部喪失，這些性質可用于判斷核酸 的變性程度。減色效應：核酸復性時，紫外吸收降低，由于核酸復性而引起紫外吸收降低的現 象，稱之減色效應。DNA變性時紫外吸收的增加量達到最大增加量一半時的溫度值稱熔解溫度（Tm）影響Tm的因素：1） G-C的相對含量：（G+C） % = （Tm ） 乂、（2）介質離子強度低，Tm低。（3）高pH下堿基廣泛去質子而喪失形成氫鍵的 能力。（4）變性劑如甲酰胺、尿素、甲醛等破壞氫鍵，妨礙堿基堆積，使 Tm下 降。酶化學1、酶的概念：酶是由一類由活細胞產生的，具有催化活性和高度專一性的以蛋 白質為主要

16、成分的生物催化劑。2、酶作為生物催化劑的特性：（1）作用條件溫和 （2）催化效率高 （3）高度 專一性（4）受調控3、酶的組成：（1）按酶的組成分類：單純酶、結合酶。（2）根據蛋白質分子的特點和分子大小又把酶分為三類：單體酶、寡聚酶、多酶體系。結合酶：全酶：由酶蛋白和輔助因子結合而成的有活性的復合物叫全酶。全酶的蛋白質部分及輔助因子單獨存在都沒有催化活性。4、國際上通用的系統(tǒng)分類法是以酶所催化的反應為基礎，共分為六大類：氧化 還原酶類、轉移酶類、水解酶類、裂解酶類、異構酶類、合成酶類。5、活性部位（活性中心小：酶分子中能與底物結合并起催化反應的空間部位稱為酶的活性中心?；钚圆课话ǎ航Y合部位、

17、催化部位。結合部位：酶分子中與底物結合的部位或區(qū)域，它決定酶的專一性。催化部位：酶分子中促使底物發(fā)生化學變化的部位，它決定所催化反應的性質。6、酶作用專一性機制一誘導契合學說/酶的構型與底物并不吻合，當底物和酶接觸時，誘導酶分子的構象變化，使活性 部位上的有關基團正確排列和定向， 進而使酶和底物契合而結合成中間產物， 引起底物發(fā)生反應7、酶作用高效性的機制：共價催化、酸堿催化。共價催化：某些酶可以與底物生成不穩(wěn)定的共價中間產物， 這個中間產物很容易 變成過渡態(tài)，因而反應活化能大大降低，從而提高了反應速度。酸堿催化：酸堿催化劑是催化有機反應的最普遍、最有效的催化劑。酸堿催化劑有兩種：一是狹義的酸

18、堿催化，即 H+和OH-,由于酶反應的最適 pH值一般接近于中性，因此H+和OH-的催化在酶反應中的重要性極有限。另 一種是廣義的酸堿催化劑，指的是質子供體及質子受體。酶活性中心上有的基團是質子供體，有的為質子受體，均可進行催化作用。8、酶促反應速度是指 單位時間內底物的消耗量或產物的增加量，以反應的初速度表小。9、米氏常數的物理學意義（作業(yè)題）：Km被稱為米氏常數，當V=1/2Vmax時, Km=S,因而Km是酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。 米氏常數 為濃度單位，一般用 mol/L或mmol/L表示。Km為酶的特征物理常數。只與酶的性質有關，而與酶的濃度無關。10、影響反應速度的因

19、素有：底物濃度、酶濃度、溫度、 pH值、激活劑、抑制 劑等抑制劑對酶催化反應速度的影響：凡能使酶的催化活性下降甚至完全喪失， 但不 引起酶蛋白變性的物質稱為酶的抑制劑。根據抑制劑與酶的作用方式及抑制作用是否可逆，可將其分為兩大類：不可逆抑制劑：以牢固的共價鍵與酶的必需基團結合使酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去?？赡嬉种苿阂苑枪矁r鍵與酶結合，可用透析法除去抑制劑恢復酶活力。根據抑制劑與底物的關系，可逆抑制劑又分為三種類型：競爭性抑制劑、非競爭 性抑制劑、反競爭性抑制劑。11、競爭性抑制劑：有些抑制劑能和底物競爭與酶結合，當抑制劑與酶結合后，妨礙了底物與酶的結合，減少了酶的作用機會，因而降

20、低了酶的活力。這種作用 稱為競爭性抑制作用。特點： 抑制劑與底物結構相似，都與酶的同一位點結合/可通過增加底物濃度來減輕或解除競爭性抑制作用。/Km增大,Vmax不變.12、非競爭性抑制：有些抑制劑與酶結合后，并不妨礙再與底物結合，'但所形成 的酶一底物一抑制劑三元復合物（ESI）不能進一步轉變?yōu)楫a物，這種抑制叫非競 爭性抑制劑。特點：Km不變，最大反應速度 Vmax降低不能通過增加底物濃度來減輕或解除非競爭性抑制作用13、反競爭性抑制：酶與底物結合后才能與抑制劑結合，復合物不能生成產物 特點：使Km和最大反應速度Vmax都變小。14、U型抑制對峰的勒響類型速度方程Vma選變化Km變化

21、無抑制劑Km -151YmiKm競爭性抑制二陽1 一胃H不變序加非競爭性抑制U1減小不變反競爭性抑制V吧減小二15、酶是生物活性物質，全部操作應在低溫（05c問）下進行，有時需加少 量的EDTA除去金屬離子避免其對酶的抑制，或加少量疏基乙醇防止酶蛋白琉基 被氧化而失活。（低溫操作）16、酶活的計算（作業(yè)題）。酶活力是指酶催化一定反應的能力。國際單位（IU）是指在溫度25C,其它條件均為最適條件下，1分鐘內轉化1代mol 底物所需的量。比活力是指每毫克酶蛋白所具有的酶活力，一般用酶活力單位/毫克酶蛋白表示。比活力愈高，表明酶愈純。糖代謝1、多糖必需水解為單糖才能被生物體吸收。2、葡萄糖的無氧酵解

22、（EMP）:糖酵解是指在胞漿中酶將葡萄糖降解為丙酮酸并 產生ATP的過程。糖酵解在細胞液中進行。糖酵解的反應過程：1己糖的磷酸化2磷酸己糖的裂解3 ATP和丙酮酸的生成1）第一階段：葡萄糖1,6-二磷酸果糖 /2）第二階段：1,6-二磷酸果糖3-磷酸甘油醛3）第三階段：3磷酸甘油醛2-磷酸甘油酸4）第四階段：2磷酸甘油酸丙酮酸19(1)葡萄糖己糖激酯6.璘酸葡萄糖(G) ATPMgi+ADP(2)6-磷酸鎘萄搪硝酸己糖異構酶6-磷酸果糖F-6 P(3)6-磷酸果糖F-6-P2里里果曼激酹-LATPADP,、16二磷酸果糖 (4)F-1,6 2P醛縮磷酸二羥丙酮3磷酸甘油醛(5)里一打由金磷酸丙

23、糖異構酶< 3)磷酸_羥丙酮13一二硝酸甘油酸nad+ nadh+h*J 3 磷酸 if 油量 一一J一Pl3-磷酸甘油醛脫氫酶(7) 13-二硝酸甘油酶ADP AJPy =-3 磕酸甘油的磷酸日汕酸激酹這一與山底物水平磷酸化產生1個ATP一是糖酵解中 第一產生ATP的反應以碌酸U訕逑察位酶上礴酰H油酸CIO)硝酸攤醉式內函酸PEP牛Qy 1/a以烯醛化鼎硝酸烯醇黃丙酮酸CPEP)丙的酸激幅丙忤1隱pa該反應是糖酵解途徑中的第二次底至無氧條件下，利用丙酮酸接受酵解過程中產生的 NADH使NADH重新氧化為NAD+ ,丙酮酸被還原為乳酸。乳酸是糖無氧酵解的最終產物。3、糖酵解的意義：1.糖

24、酵解在生物體中普遍存在，是有氧呼吸和無氧呼吸的共 同途徑。2.機體供能的應急方式，而且紅細胞沒有線粒體，完全依賴糖酵解供3 .糖酵解途徑的中間產物可作為合成其他物質的原料，在體內物質轉化中起著 樞紐作用。4 .糖酵解途徑中，除了己糖激酶、果糖磷酸激酶、 丙酮酸激酶所催化的反應以外， 其余反應均可逆轉，為非糖物質合成糖提供了基本途徑。4、糖酵解的調控：糖酵解途徑中有三步反應不可逆，分別由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化，這三種酶調節(jié)著糖酵解的速度，以適應細胞對ATP和 合成原料的需要。磷酸果糖激酶是糖酵解中最重要的調節(jié)酶，酵解速度主要決定于該酶活性，因此它 是一個限速酶。(1)己糖激酶：G

25、-6-P是該酶的別構抑制。ADP (); ATP、Pi (+) (2)磷酸果糖激酶：是糖酵解中最主要的調節(jié)酶調節(jié)方式：能荷調節(jié)：高ATP抑制活性，AMP可逆轉這種抑制；檸檬酸調節(jié)：可通過增加ATP的方式對該酶進行抑制2, 6-二磷酸果糖調節(jié)：可消除 ATP對該酶的抑制效應，是該酶有效的別 構激活劑(3)丙酮酸激酶：F-1,6-2P ( + );長鏈脂肪酸、乙酰CoA、ATP、丙氨酸(-)5、丙酮酸脫竣丙第酸脫氫酹丙酮酸復合體+ NAIT + HSQ>A* 乙舉CQA - NADH-郎PA丙酮酸脫氫酶3種單體酶包括：丙酮酸脫竣酶(E1) 硫辛酸乙酰移換酶(E2) 二氫硫辛酸脫氫酶(E3)/

26、6、三竣酸(TCA)循環(huán)(具體的反應過程見課本 P114)/三竣酸循環(huán)(Tricarboxylic Acid Cycle)是指乙酰CoA通過一個包括三竣酸和二竣 酸的循環(huán)而逐步氧化分解生成 CO2的過程，又稱為檸檬酸環(huán)或 Krebs環(huán)，簡稱 TCA循環(huán)。反應在線粒體中進行。1 .乙酰輔酶A與草酰乙酸縮合，生成檸檬酸，不可逆。/檸檬酸合成酶是TCA循環(huán)特有的酶，又是TCA循環(huán)的第一個限速酶。2 .檸檬酸異構化生成順烏頭酸3 .順烏頭酸生成異檸檬酸/4 .異檸檬酸氧化脫竣，生成a -酮戊二酸 /5 . a-酮戊二酸氧化脫竣，生成琥珀酰輔酶6 .琥珀酰CoA分解，生成琥珀酸和 GTP / ATP7

27、.琥珀酸脫氫，生成延胡索酸CO28 .延胡索酸水化，生成蘋果酸9 .蘋果酸脫氫，生成草酰乙酸TCA 循環(huán)終產物有：2CO2 3NADH、1FADH2、1GTP7、TCA循環(huán)特點：1）在有O2條件下運轉，是生成ATP的主要途徑；2）循環(huán)中有4次脫氫，生成3 NADH ,1 FADH2;3） 1次底物水平磷酸化生成1GTP4）循環(huán)一周產生，2分子CO2;5）限速酶有：檸檬酸合成酶、異檸檬酸脫氫酶、a -酮戊二酸脫氫酶復合體；CO2來自草酰乙酸而不是乙酰 CoA,但表觀上是氧化了 1分子乙酰CoA;8、三竣酸循環(huán)的生理意義1） TCA循環(huán)是體內糖、脂肪、蛋白質分解的最終代謝通路；2）是生物體能量的主

28、要來源。3）是體內三大物質代謝聯系的樞紐'4）可為其他合成代謝提供小分子前體。9、TCA循環(huán)的代謝調節(jié)調節(jié)控制TCA循環(huán)的速度，有三個調控酶：檸檬酸合成酶、異檸檬酸脫氫酶、a-酮戊二酸脫氫酶系。其速度主要取決于細胞對ATP的需求。1、檸檬酸合成酶關鍵的限速酶，其活性受 ATP、NADH、琥珀酰CoA的抑制。草酰乙酸和乙酰 CoA濃度較高時，可激活該酶。2、異檸檬酸脫氫酶ATP是其抑制物，ADP是該酶的激活劑，NADH抑制酶活性3、a-酮戊二酸脫氫酶系其活性受ATP、NADH、琥珀酰CoA的抑制10、磷酸戊糖途徑：磷酸戊糖途徑（PPP）:是指在細胞質內進行的一種將葡萄糖 直接氧化降解的酶

29、促反應過程。也稱為已糖磷酸支路（hexose monophosphatepathway, HMP）或葡萄糖直接氧化途徑。/反應進行的場所：細胞質 產物：磷酸戊糖和NADPH/11、HMP途徑的反應階段（具體反應過程見課本 119）/1）葡萄糖的直接氧化脫竣階段一產生 2NADPH/觥亂反感；產生ADPH應置最境掾女及：生成5-磷酸核酮糖和NADPH、LC022）非氧化的分子重排階段異構化反應12、磷酸戊糖途徑的生理意義1) . HMP途徑生成核糖，為體內許多重要有機物的合成提供原料。2) .生成的NADPH,為細胞的合成代謝提供還原力。3) .非氧化重排階段的酶類及所形成的各種單糖與光合作用中

30、的酶及中間產物相 同，因而HMP途徑可與光合作用聯系起來，并實現某些單糖間的互變。4) .證明了機體里的4C、5C、7c糖的存在，并在機體內可代謝利用。5) .作為TCA、EMP途徑的輔助性通路。13、各過程產能情況糖酵解：每一分子葡萄糖酵解產生 2X2ATP,自葡萄糖變成1,6-二磷酸果糖，要 消耗2ATP,所以凈產生2ATP,止匕外，還有2NADH ,如經徹底氧化可產生 2 X3=6ATP。所以最后產生8ATP。TCA循環(huán)：乙酰CoA經TCA循環(huán)共產生12ATP 一分子葡萄糖徹底氧化分解的產能情況：葡萄糖*丙酮酸2ATP+2NADH=8ATP* 2乙酰2NADH = 6ATP2乙酰儂4C0

31、2I2X2=24ATP因此1分子葡萄糖被完全分解共產生 個ATP一分子3一磷酸甘油醛完全氧化產生20ATP脂肪分解代謝1、生物體內的脂肪需經酶促水解生成甘油和脂肪酸，才能被細胞吸收利用，催 化脂肪水解的酶叫脂肪酶。2、1甘油的分解代謝過程中生成1個3一磷酸甘油并產生1個NADH 2,消耗1ATP 所以1甘油代謝過程中共產生2ATP。1甘油經徹底氧化分解能產生22ATP。'3、脂肪酸的分解一B -氧化：-氧化場所：線粒體中進行?；具^程：脂酰CoA在線粒體中進行氧化分解，每進行一次B -氧化需經過脫氫、 水化、再脫氫、硫解4步反應，生成一個乙酰輔酶 A和少2個C原子的脂酰輔 酶A,如此反

32、復，直至脂酰CoA全部變成乙酰CoA,這一過程在線粒體基質中 完成。出?R C 篇一已 C少二碳原子的磨酰CM乙瞰CqANAO- NADH + H*酗腑忸 CoA4、B-氧化降解的特點：1）是脂肪酸分解的一條主要代謝途徑；2）脂肪酸在細胞質中被活化成脂酰 CoA時要消耗2個高能鍵；3） B -氧化酶系在線粒體基質中；4）每個循環(huán)由脫氫、加水、脫氫、硫解 四步反應組成。5、B 氧化的產能情況：B 氧化每個循環(huán)產生 1 FADH2和1NADH ,經 徹底氧化可產生（2+3） ATP軟脂肪酸（16 C ）徹底氧化的產能情況：脂肪酸活化時消耗 2個高能鍵，相當于2ATP,16個碳的脂肪酰CoA要經過7

33、次B 氧化，共產生8個乙酰CoA, 1個乙酰CoA經TCA循環(huán)徹底氧化產生12個ATP,軟脂酸(16C)經0 -氧化、TCA 循環(huán)和氧化磷酸化共產生 5X7 + 12X8 - 2=129個ATP 。6、酮體的代謝/脂肪酸B -氧化產物乙酰CoA,在肌肉中進入三竣酸循環(huán)，然后在肝細胞中可 形成乙酰乙酸、B -羥丁酸、丙酮這三種物質統(tǒng)稱為酮體。酮體的聲場在肝細胞內，而分解在肝細胞外進行。/氨基酸代謝1、蛋白酶的分類工按其分布分類：胞內蛋白酶、胞外蛋白酶。按其來源分類：動物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。按酶作用的最適pH值分類：酸性蛋白酶、中性蛋白酶、堿性蛋白酶。按其酶切位點分類：肽鏈外切酶、肽

34、鏈內切酶、二肽酶。二肽酶只水解二肽，這些肽酶對不同氨基酸形成的肽鍵有專一性。2、脫氨基作用(氧化脫氨基作用)：基酸在酶的催化下，氧化生成相應的a -酮 酸，同時釋放出游離氨，這一過程稱為氧化脫氨基作用。催化這一反應的酶有兩大類:氨基酸氧化酶類L氨基酸脫氫酶類以FMN或FAD為輔基，需要0、以NAD(P)斗為輔酶，不需Oj3、轉氨作用：體內絕大多數氨基酸通過轉氨基作用脫氨。人體重要的轉氨酶是 谷'、草轉氨酶(GOT，"酸脫氫酶和轉氨酶聯合脫：*/R-CH-COOHHCOLfCH啟一 C-COOHNH> + NAD(P)比j(轉氨前oY俗嬴嬲趟r_C-COUH、HOOCrC

35、Hih一胃一COOH 八 HR + NADP I0NH3民“票吟核甘酸循環(huán)聯合脫氨基作用 氨率幫、/ /一,優(yōu)二叭 天門筌就需.、一出1?不, /.NH, ）（81腺仃陵2朝殖假黑哥常脫1"盤一那摩'X 谷飆酸我乙酸 延期/HQ、，J將累破叱ICO2、NH3與鳥氨酸作用合成瓜氨酸（在線粒體中進行） B.瓜氨酸與大冬氨酸作用 產生精氨酸（在細胞液中進行）C.精氨酸被精氨酸水解酶水解后放出尿素，并形 成鳥氨酸成一循環(huán)。（在細胞液中進行）8、尿素合成的特點1）、合成主要在肝臟的線粒體和胞液中進行 2）、合成1分子 尿素需消耗3分子ATP, 4個高能磷酸鍵3）、尿素合成過程前兩步即氨甲酰磷酸 和瓜氨酸的合成在線粒體中完成，有利于將氨嚴格控制在線粒體中，防止其擴散 進入血液引起氨中毒4）、精氨琥珀酸合成酶是尿素合成的關鍵酶 5）、尿素循環(huán) 中形成的延胡索酸使尿素循環(huán)與 TCA密切聯系6）、形成1分子尿素可清除2分 子氨和1分子CO2。尿素是無毒中性物，形成尿素不僅可以解除氨的毒性，還 可減少體內CO2溶于血液產生的酸性。9、肝臟解毒的方式：尿素