第四章蛋白質的穩(wěn)定性教學課件_第1頁
第四章蛋白質的穩(wěn)定性教學課件_第2頁
第四章蛋白質的穩(wěn)定性教學課件_第3頁
第四章蛋白質的穩(wěn)定性教學課件_第4頁
第四章蛋白質的穩(wěn)定性教學課件_第5頁
已閱讀5頁，還剩47頁未讀， 繼續(xù)免費閱讀

下載本文檔

版權說明：本文檔由用戶提供并上傳，收益歸屬內容提供方，若內容存在侵權，請進行舉報或認領

文檔簡介

第四章蛋白質的穩(wěn)定性和穩(wěn)定化第一節(jié)蛋白質的穩(wěn)定性蛋白質的穩(wěn)定性指的是蛋白質抵抗各種因素的影響,保持其生物活力的能力。蛋白質穩(wěn)定性的分子原因1、金屬離子、底物、輔因子和其它低分子量配體的結合作用。金屬離子由于結合到多肽鏈的不穩(wěn)定部分(特別是彎曲處),因而可以顯著增加蛋白質的穩(wěn)定性。當酶與底物、輔因子和其它低分子量配體相互作用時,也會看到蛋白質穩(wěn)定性的增加2、蛋白質-蛋白質和蛋白質-脂的作用在體內,蛋白質常與脂類或多糖相互作用,形成復合物,從而顯著增加蛋白質穩(wěn)定性。當蛋白質形成復合物肘,脂分子或蛋白質分子穩(wěn)定到疏水簇上,因而防止疏水簇與嵱劑的接觸,屏蔽了蛋白質表面的疏水區(qū)域,從而顯著增加蛋白質穩(wěn)定性3、鹽橋和氫鍵蛋白質中鹽橋的數目較少,但對蛋白質穩(wěn)定性貢獻很顯著。嗜熱脫氫酶亞基間區(qū)城有鹽橋協(xié)作糸統(tǒng),這是嗜溫脫氦酶沒有的。因此嗜熱酶的催化活力的變性溫度和最適溫度都比嗜溫酶高出約20C。用定點突變法定性定量地測定了引入的氦鍵對蛋白質的穩(wěn)定性的貢獻,發(fā)現(xiàn)加入的鍵與蛋白質穩(wěn)定性無關。4.三硫鍵大分子的分子內交聯(lián)可增強其堅實性,并提高其在溶液中的穩(wěn)定性。穩(wěn)定化指的是熵性質:由于交聯(lián)即蛋白質中形成二硫鍵,伸展蛋白質的熵急劇降低物質的熵是它所處狀態(tài)的分子混亂度(也稱無序度)的度量。熵值小的狀態(tài)對應比較有序的狀態(tài),熵值大的狀態(tài)對應比較無序的狀態(tài)。一種物質從固態(tài)到

溫馨提示

  • 1. 本站所有資源如無特殊說明，都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請下載最新的WinRAR軟件解壓。
  • 2. 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等，如果需要附件，請聯(lián)系上傳者。文件的所有權益歸上傳用戶所有。
  • 3. 本站RAR壓縮包中若帶圖紙，網頁內容里面會有圖紙預覽，若沒有圖紙預覽就沒有圖紙。
  • 4. 未經權益所有人同意不得將文件中的內容挪作商業(yè)或盈利用途。
  • 5. 人人文庫網僅提供信息存儲空間，僅對用戶上傳內容的表現(xiàn)方式做保護處理，對用戶上傳分享的文檔內容本身不做任何修改或編輯，并不能對任何下載內容負責。
  • 6. 下載文件中如有侵權或不適當內容，請與我們聯(lián)系，我們立即糾正。
  • 7. 本站不保證下載資源的準確性、安全性和完整性, 同時也不承擔用戶因使用這些下載資源對自己和他人造成任何形式的傷害或損失。

評論

0/150

提交評論