第二章蛋白質的結構與功能

1、商洛職業(yè)技術學院蛋白質的生物學重要性蛋白質的生物學重要性商洛職業(yè)技術學院商洛職業(yè)技術學院氧化供能氧化供能蛋白質的生物學重要性蛋白質的生物學重要性 各種蛋白質的含氮量很接近，平均為各種蛋白質的含氮量很接近，平均為 16%，1g 氮相當于氮相當于 6.25g 蛋白質。蛋白質。 生物體內的含氮物質主要是蛋白質，因此只生物體內的含氮物質主要是蛋白質，因此只要測定生物樣品的含氮量就可按下式計算出其蛋要測定生物樣品的含氮量就可按下式計算出其蛋白質大致含量：白質大致含量：100g樣品中蛋白質的含量（樣品中蛋白質的含量（g%） 每克樣品中含氮克數每克樣品中含氮克數6.25100COOHCOOHC CH HN

2、NH H2 2C CH H3 3-氨基丙酸（丙氨酸）-氨基丙酸（丙氨酸）（二）氨基酸的結構特點（二）氨基酸的結構特點R代表氨基酸側鏈代表氨基酸側鏈氨基酸的結構通式可用下式表示：氨基酸的結構通式可用下式表示：H2NCHRCOOHCOO-C CHRH3N N+ +或 2.2.組成人體蛋白質的氨基酸都是組成人體蛋白質的氨基酸都是 L 型，即型，即L-氨基酸氨基酸。 不同的氨基酸其側鏈不同，除甘氨酸外，其余不同的氨基酸其側鏈不同，除甘氨酸外，其余 氨基酸的氨基酸的-碳原子分別連接碳原子分別連接 4 個不同原子或基團，個不同原子或基團， 是手性碳原子，有兩種不同的構型，即是手性碳原子，有兩種不同的構型，

3、即L型和型和D型。型。L L- - -氨氨基基酸酸D D- - -氨氨基基酸酸C CN NH H2 2R RC CO OO OH HH HC CH HR RC CO OO OH HN NH H2 2 1.1.非極性疏水氨基酸非極性疏水氨基酸 側鏈為烴基、吲哚環(huán)、側鏈為烴基、吲哚環(huán)、甲硫基等疏水性基團。這類氨基酸在水中的溶解度甲硫基等疏水性基團。這類氨基酸在水中的溶解度小于極性中性氨基酸。小于極性中性氨基酸。 2.2.極性中性氨基酸極性中性氨基酸 側鏈為羥基、巰基、或酰側鏈為羥基、巰基、或酰氨基等極性基團，有親水性，但在中性水溶液中不氨基等極性基團，有親水性，但在中性水溶液中不電離的氨基酸。電離

4、的氨基酸。 3. 3.酸性氨基酸酸性氨基酸 側鏈上有羧基，在水溶液中側鏈上有羧基，在水溶液中能釋放出能釋放出H+ + 而帶負電荷的氨基酸。有而帶負電荷的氨基酸。有谷氨酸谷氨酸、天天冬氨酸冬氨酸。 4. 4.堿性氨基酸堿性氨基酸 側鏈上有氨基、胍基或咪唑基，側鏈上有氨基、胍基或咪唑基，在水溶液中能結合在水溶液中能結合H+ + 而帶正電荷的氨基酸。有而帶正電荷的氨基酸。有賴賴氨酸氨酸、精氨酸精氨酸和和組氨酸組氨酸等。等。N NC CC C O OH HR R2 2O OH HH HH H+ +肽鍵肽鍵-H-H2 2O ON NH H2 2C CC CN NC CCOOHCOOHR R1 1R R2

5、 2O OH HH HH HN NC CC C O OH HR R1 1O OH HH HH H 氨基酸通過肽鍵連接形成的化合物稱為氨基酸通過肽鍵連接形成的化合物稱為肽肽。 由兩個氨基酸形成的肽稱為由兩個氨基酸形成的肽稱為二肽二肽，由三個氨，由三個氨基酸形成的肽稱基酸形成的肽稱三肽三肽，以此類推。通常將，以此類推。通常將1010個以個以內內的氨基酸形成的肽稱為的氨基酸形成的肽稱為寡肽寡肽，十肽以上者稱為，十肽以上者稱為多肽。多肽。 多肽分子中的氨基酸相互連接形成長鏈，稱多肽分子中的氨基酸相互連接形成長鏈，稱為為多肽鏈多肽鏈。 肽鏈中的氨基酸因脫水縮合已不是完整的氨肽鏈中的氨基酸因脫水縮合已不是

6、完整的氨基酸，故稱為基酸，故稱為氨基酸殘基氨基酸殘基。 氨基酸由肽鍵連接成的長鏈骨架，稱為氨基酸由肽鍵連接成的長鏈骨架，稱為主主鏈鏈，而各氨基酸殘基的，而各氨基酸殘基的R R基團統(tǒng)稱為基團統(tǒng)稱為側鏈側鏈。 多肽鏈有兩端多肽鏈有兩端 有自由氨基的一端稱為氨基末端或有自由氨基的一端稱為氨基末端或 N 端端，通常寫在多肽鏈的左側。通常寫在多肽鏈的左側。 有自由羧基的一端稱為羧基末端或有自由羧基的一端稱為羧基末端或 C 端端，通常寫在多肽鏈的右側。通常寫在多肽鏈的右側。 N NH H2 2C C CONHCONH C C CONHCONH C C CONHCONH C C COOHCOOHR R1 1

7、R R4 4R R2 2R R3 3H HH HH HH H主主鏈鏈側鏈側鏈N端N端C端C端 多肽鏈中氨基酸殘基的順序編號從多肽鏈中氨基酸殘基的順序編號從N端端開始。肽的命開始。肽的命名也從名也從N端端開始，如由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的開始，如由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽稱為谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，簡稱為谷胱甘肽三肽稱為谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，簡稱為谷胱甘肽( (GSH) )。 SH 為為活性基活性基團團為酸性肽為酸性肽GSH過氧過氧化物酶化物酶NADPH+H+ NADP+ H2O2 2GSH GSH還原酶還原酶2H2O GSSG 3.3.其他其他 催產素、升壓素：催產素、升壓素：9

8、 9肽肽 腦肽：種類多，其中腦啡肽重要，為腦肽：種類多，其中腦啡肽重要，為5 5肽肽 膽囊收縮素：膽囊收縮素：3333肽，與消化有關肽，與消化有關 胰高血糖素：胰高血糖素：2929肽，促進血糖濃度增大肽，促進血糖濃度增大 一級結構是決定蛋白質空間構象一級結構是決定蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎，但不是決和特異生物學功能的基礎，但不是決定蛋白質空間構象唯一因素。定蛋白質空間構象唯一因素。 肽鍵平面肽鍵平面(肽單元肽單元 peptide unit) 形成肽鍵的形成肽鍵的C-N鍵具有部分雙鍵的性鍵具有部分雙鍵的性質，使得形成的酰胺鍵的四個原子及相鄰質，使得形成的酰胺鍵的四個原子及相鄰的的C處于

9、同一平面上叫酰胺平面或肽鍵平處于同一平面上叫酰胺平面或肽鍵平面。它面。它是蛋白質構象的基本結構單位。是蛋白質構象的基本結構單位。肽肽單單 元元RCCCOORNCN肽鍵平面肽鍵平面蛋白質的三級結構蛋白質的三級結構蛋白質的三級結構（三）蛋白質的四級結構（三）蛋白質的四級結構 (quaternary structure)氫鍵氫鍵范德華氏范德華氏（van der Waals)引力引力 原子之間存在的相互作用力原子之間存在的相互作用力商洛職業(yè)技術學院正常細胞正常細胞 鐮刀形細胞鐮刀形細胞 血液中大量出現鐮刀血液中大量出現鐮刀 型紅細胞，患者因此型紅細胞，患者因此 缺氧窒息；缺氧窒息； 它是最早認識的一種

10、它是最早認識的一種 分子病。流行于非洲，分子病。流行于非洲，死亡率極高，大部分患死亡率極高，大部分患者童年時就夭折者童年時就夭折,活過活過童年的壽命也不長，它童年的壽命也不長，它是由于遺傳基因突變導是由于遺傳基因突變導致血紅蛋白分子致血紅蛋白分子 結構的突變。結構的突變。商洛職業(yè)技術學院PrNH3+COOHPrNH3+COO- -PrNH2COO- -OH- -H +OH- -H +兼性離子pH=pI陽離子pHpIA：染色后顯示的蛋白質區(qū)帶：染色后顯示的蛋白質區(qū)帶 B：光密度掃描定量分析：光密度掃描定量分析v引起變性的因素引起變性的因素 物理因素物理因素 高溫、高壓、紫外線、電離輻射、超聲高溫

11、、高壓、紫外線、電離輻射、超聲波等。波等。 化學因素化學因素 強酸、強堿、有機溶劑、尿素、重金屬強酸、強堿、有機溶劑、尿素、重金屬鹽等。鹽等。v變性蛋白質的特點變性蛋白質的特點 A.A.生物學活性喪失生物學活性喪失 B. B.溶解度降低，易于沉淀溶解度降低，易于沉淀 C.C.粘度增加粘度增加 D.D.結晶能力消失結晶能力消失 E.E.易被蛋白酶水解易被蛋白酶水解v 蛋白質的復性蛋白質的復性 (renaturation) 大多數蛋白質變性后，空間構象嚴重破壞，大多數蛋白質變性后，空間構象嚴重破壞，不能恢復其天然狀態(tài)，稱為不可逆性變性；若蛋不能恢復其天然狀態(tài)，稱為不可逆性變性；若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素，有些可恢復白質變性程度較輕，去除變性因素，有些可恢復其天然構象和生物活性其天然構象和生物活性, ,稱為蛋白質的復性。稱為蛋白質的復性。 天然狀態(tài)，天然狀態(tài)，有催化活性有催化活性尿素、尿素、-巰基乙醇巰基乙醇 去除尿素、去除尿素、-巰基乙醇巰基乙醇非折疊狀態(tài)，無活性非折