12級(jí)生化考試重點(diǎn)答案

1、醫(yī)學(xué)生物化學(xué)期末復(fù)習(xí)題題型：（1）選擇題25題（每題1分），占25分（2）填空題10題（每題1分），占10分 C3）名解15題（每題2分），占30分（4）問(wèn)答5題（每題7分），占35分一章、蛋白質(zhì)：【名解】（17）等電點(diǎn)：肽鍵、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)、亞基、空間構(gòu)象、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)、a-螺旋、牛折疊、超二級(jí)結(jié)構(gòu)、模體、結(jié)構(gòu)域、分子伴侶、蛋白質(zhì)組、協(xié)同效應(yīng)、蛋白質(zhì)變性【問(wèn)答】C3）1）二十種氨基酸的中文名稱(chēng)、英文三字母簡(jiǎn)寫(xiě)以及單字母簡(jiǎn)寫(xiě)。非極性脂肪族氨基酸極性中性氨基1爰甘氨酸GlyG絲氨酸Sers丙氨酸AlaA半胱氨酸Cysc繳氨酸ValV蛋氨酸MetM亮氨酸L

2、euL天冬酰胺AsnN異亮氨酸lie1谷氨酰胺GinQ脯氨酸ProP蘇氨酸ThrT 方香族氨基酸堿性氨基酸苯丙氨酸PheF賴(lài)氨酸LysK色氨酸TrpW精氨酸ArgR酪氨酸TyrY組氨酸HisH酸性氨基酸蛋氨酸：也稱(chēng)甲硫氨酸天冬氨酸AspD谷氨酸GluE2）舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系。 一級(jí)結(jié)構(gòu)是局級(jí)結(jié)構(gòu)和功能的基礎(chǔ)一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)：一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)和生物功能的基礎(chǔ)，一級(jí)結(jié)構(gòu)決定空間結(jié)構(gòu)；一級(jí)結(jié)構(gòu)并非決定空間結(jié)構(gòu)的唯一因素，分子伴侶起著重要的作用；空間結(jié)構(gòu)是生物活性的直接體現(xiàn)。一級(jí)空間結(jié)構(gòu)相似的蛋白質(zhì)具有相似的高級(jí)空間結(jié)構(gòu)與功能一胰島素，不同的哺乳動(dòng)物的胰島素一級(jí)結(jié)構(gòu)相似，結(jié)構(gòu)和

3、功能也類(lèi)似。氨基酸序列提供重要的生物進(jìn)化信息一細(xì)胞色素c,物種間越接近，則一 級(jí)結(jié)構(gòu)越相似，其空間結(jié)構(gòu)和功能也越相似。重要蛋白質(zhì)的氨基酸序列改變可引起疾病一鐮刀形貧血癥，谷氨酸變成了結(jié)頁(yè)氨酸。2A蛋白質(zhì)的功能依賴(lài)特定空間結(jié)構(gòu)體內(nèi)蛋白質(zhì)具有的特定空間構(gòu)象都與其特殊的生理功能有著密切的關(guān)系，蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變可引起疾病，如瘋牛病。3) 蛋白質(zhì)分離與純化方法及應(yīng)用分析，重點(diǎn)是用離子交換層析分離蛋白質(zhì)組分或氨基酸組分及其層析圖譜分析。一、透析及超濾法可去除蛋白質(zhì)溶液中的小分子化合物透析(dialysis):利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開(kāi)的方法。超濾法：應(yīng)用正壓或離心力使蛋白質(zhì)溶液透過(guò)有一定截

4、留分子量的超濾膜，達(dá)到濃縮蛋白質(zhì)溶液的目的。二、丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀是常用的蛋白質(zhì)沉淀方法丙酮沉淀：使用丙酮沉淀時(shí)，必須在 0? 4°C低溫下進(jìn)行，丙酮用量一般 10倍于蛋 白質(zhì)溶液體積。蛋白質(zhì)被丙酮沉淀后，應(yīng)立即分離。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。鹽析:鹽析 (salt precipitation) 是將硫酸鉉、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質(zhì)溶 液，使 蛋白質(zhì)表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導(dǎo)致蛋白質(zhì)沉淀。免疫沉淀法:用某一純化蛋白質(zhì)來(lái)免疫 (使某物產(chǎn)生抗性 )動(dòng)物可獲得抗該 蛋白的特 異抗體。利用特異抗體識(shí)別相應(yīng)的抗原蛋白，并形成抗原抗體復(fù)合物的性質(zhì)，可從蛋白質(zhì)混合溶液中分離獲得

5、抗原蛋白。三、利用荷電性質(zhì)可用電泳法將蛋白質(zhì)分離蛋白質(zhì)在高于或低于其 pl 的溶液中為帶電的顆粒，在電場(chǎng)中能向正極或負(fù)極 移動(dòng)。 這種通過(guò)蛋白 質(zhì)在電場(chǎng)中泳動(dòng)而達(dá)到分離各種蛋白質(zhì)的技術(shù)， 稱(chēng)為電 泳 (elctrophoresis)。根據(jù)支撐物的不同，可分為薄膜電泳、凝膠電泳等。 幾種重要的蛋白質(zhì)電泳: SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳，常用于蛋白質(zhì)分子量的測(cè)定。 等電聚焦電泳，通過(guò)蛋白質(zhì)等電點(diǎn)的差異而分離蛋白質(zhì)的電泳方法。 雙向凝膠電泳是蛋白質(zhì)組學(xué)研究的重要技術(shù)。四、應(yīng)用相分配或親和原理可將蛋白質(zhì)進(jìn)行層析分離層析(chromatography)分離蛋白質(zhì)的原理：待分離蛋白質(zhì)溶液 (流動(dòng)相 )經(jīng)過(guò)一個(gè)

6、固態(tài)物質(zhì) (固定相 )時(shí)，根據(jù)溶液中 待分離的蛋 白質(zhì)顆粒大小、電荷多少及親和力等，使待分離的蛋白質(zhì)組分在兩相中反復(fù)分配，并以不同速度流經(jīng)固定相而達(dá)到分離蛋白質(zhì)的目的。蛋白質(zhì)分離常用的層析方法： 離子交換層析：利用各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同進(jìn)行分離。凝膠過(guò)濾(gelfiltration)(分子篩層析)，利用各蛋白質(zhì)分子大小不同分離a.大球是菊聚橫凝膠顆粒b. 樣品上柱后，小分子進(jìn)入凝膠微孔，大分 子不能進(jìn)人，故洗脫時(shí)大分子先洗脫下來(lái)c. 小分子后洗脫出來(lái)高子交換層析分離蛋白質(zhì)a. 樣品全部交換并吸附到樹(shù)脂上b. 負(fù)電荷較少的分子用較稀的 a 或其他負(fù)離子溶液洗脫e.電荷多的分子隨Q濃度埴如依

7、次洗脫d.洗脫圖AJK,表示為280nm的吸光度圖2五、利用蛋白質(zhì)顆粒沉降行為不同可進(jìn)行超速離心分離超速離心法(ultracentrifugation)既可以用來(lái)分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量。蛋白質(zhì)在離心場(chǎng)中的行為用沉降系數(shù)(sedime ntatio n coefficie nt, S)表示，沉降 系數(shù)與蛋白質(zhì)的密度和形狀相關(guān)。因?yàn)槌两迪禂?shù)S大體上和分子量成正比關(guān)系，故可應(yīng)用超速離心法測(cè)定蛋白質(zhì)分子量，但對(duì)分子形狀的高度不對(duì)稱(chēng)的大多數(shù)纖維狀蛋白質(zhì)不適用。二章、核酸：【名解】(16)超螺旋結(jié)構(gòu)及正、負(fù)超螺旋、Hoogsteen氫鍵、核小體、5,帽結(jié)構(gòu)、Poly(A)-tail、h

8、nRNA、mRNA tRNA、snmRNA siRNA三聯(lián)體密碼、開(kāi)放閱讀框、DNA變性、 增色效應(yīng)、解鏈溫度、核酶【問(wèn)答】(1)1) DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型特點(diǎn)及其意義1. DNA是反向平行、右手螺旋的雙鏈結(jié)構(gòu)兩條多聚核昔酸鏈在空間的走向呈反向平行(anti-parallel)o兩條鏈圍繞著同一個(gè)螺旋軸形成右手螺旋(right-ha nded)的結(jié)構(gòu)。雙螺旋結(jié)構(gòu)的直徑為2.37 nm,螺距為 3.54nm。脫氧核糖和磷酸基團(tuán)組成的親水性骨架位于雙螺旋結(jié)構(gòu)的外側(cè)，疏水的堿基位于內(nèi)側(cè)。雙螺旋結(jié)構(gòu)的表面形成了一個(gè)大溝(major groove)和一個(gè)小溝(minor groove) 2. DNA雙鏈

9、之間形成了互補(bǔ)堿基對(duì)堿基配對(duì)關(guān)系稱(chēng)為互補(bǔ)堿基對(duì) (compleme ntary base pair)o DNA分子中，腺嘿 吟與胸腺唯嚏配對(duì)(A=T)鳥(niǎo)喋吟與胞密嚏配對(duì)(GHC)oDNA的兩條鏈則互為互補(bǔ)鏈(complementary strand)。堿基對(duì)平面與螺旋軸垂直。3. 疏水作用力和氫鍵共同維系著 DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。相鄰兩個(gè)堿基對(duì)會(huì)有重疊，產(chǎn)生了疏水性的堿基堆積力(base stacki ngin teracti on) o堿基堆積力和互補(bǔ)堿基對(duì)的氫鍵共同維系著DNA結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。三章、酶：【名解】(16)寡聚酶、多酶體系、結(jié)合酶、全酶、輔酶、酶的活性中心、同工酶、酶的專(zhuān)一性、酶

10、與底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合、酶的抑制劑、酶的競(jìng)爭(zhēng)抑制作用、酶的非競(jìng)爭(zhēng)抑制作用、酶的反競(jìng)爭(zhēng)抑制作用、變構(gòu)酶、變構(gòu)調(diào)節(jié)、酶原的激活【問(wèn)答】(3)1)酶的反應(yīng)特點(diǎn)(P68-70)(1) 八酶反應(yīng)具有極高的效率酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高1081儼°倍，比一般催化劑高1071013倍。例如服酶催化尿素的水解速率是H+催化作用的7X1012倍。a-胰凝乳蛋白酶 對(duì)本酰胺的水解速率是H+的6x106而且不需要較高的反應(yīng)溫度。(2) 、酶促反應(yīng)具有高度的特異性酶對(duì)其所催化的底物具有較嚴(yán)格的選擇性；即一種酶僅作用于一種或一類(lèi)化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并產(chǎn)生一定的產(chǎn)物，酶的這種特性稱(chēng)為酶的

11、特異性或?qū)Ｒ恍浴？煞譃槿?lèi)： 絕對(duì)特異性：這類(lèi)酶只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專(zhuān)一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。如服酶、琥珀酸脫氫酶。 相對(duì)特異性：這類(lèi)酶特異性相對(duì)較差，可作用于一類(lèi)化合物或一種化學(xué)鍵。如磷酸酶、脂肪酶、蔗糖酶。立體異構(gòu)特異性：這類(lèi)酶僅作用于底物分子的一種立體異構(gòu)體。如糖代謝的酶類(lèi)僅作用于D-葡萄糖及其衍生物，對(duì) L葡萄糖及其衍生物則無(wú)作用；蛋 白質(zhì)代謝的酶類(lèi)僅 作用于L氮基酸，對(duì)D氮基酸則無(wú)作用。（3）、酶促反應(yīng)具有可調(diào)節(jié)性酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體對(duì)不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。例如：酶與代謝物在細(xì)胞內(nèi)的區(qū)域分布和進(jìn)化過(guò)程中基因分化形成的各種同工酶使各

12、組織器官、各亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)具有各自的代謝特點(diǎn)。酶原的激活使酶在合適的環(huán)境被激活和發(fā)揮作用。代謝物通過(guò)對(duì)代謝途徑中關(guān)鍵酶、變構(gòu)酶的抑制與激活和對(duì)酶的共價(jià)修飾，對(duì)酶活性進(jìn)行快速調(diào)節(jié)。酶生物合成的誘導(dǎo)與阻遏、酶降解速率的調(diào)節(jié)可發(fā)揮對(duì)酶活性的長(zhǎng)期調(diào)節(jié)作用。2）了解酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)及米氏方程酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)：研究酶促反應(yīng)的速度規(guī)律以及各種因素對(duì)酶促反應(yīng)速度的 影響影響酶促反應(yīng)速度的因素包括：底物濃度、酶濃度、產(chǎn)物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活素等v = LUS米氏方程：注：Vmax為最大反應(yīng)速率， S時(shí)的反應(yīng)速率。當(dāng)?shù)孜餄舛群艿停榈孜餄舛?，Km為米氏常數(shù)，V是在不同SS ?Km）時(shí)，丫 =匕些5，反應(yīng)速率與底

13、KmS ?Km）時(shí)，VMVmax反應(yīng)速率達(dá)最 大，再增° Km + S物濃度呈正比。當(dāng)?shù)孜餄舛群芨撸拥孜餄舛纫膊辉儆绊懛磻?yīng)效率。3）溫度、pH對(duì)酶活性的影響C1）溫度的影響酶是生物催化劑，溫度對(duì)酶促反應(yīng)速率具有雙重影響。升高溫度一方面可以加快酶促反應(yīng)速率，同時(shí)也增加酶變性的可能性。酶促反應(yīng)速率最快時(shí)反應(yīng)體系的溫度稱(chēng)為酶促反應(yīng)的最適溫度。酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應(yīng)進(jìn)行的時(shí)間有關(guān)。酶可以在短時(shí)間內(nèi)耐受較高溫度。延長(zhǎng)反應(yīng)時(shí)間，酶的最適溫度便降低。酶的活性隨著溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞，而高溫可以使酶變性失活。酶的最適溫度相當(dāng)于細(xì)胞最適生活環(huán)境的溫度，或稍高。C2

14、） pH的影響酶分子中的許多極性基團(tuán)，在不同的 pH條件下解離狀態(tài)的不同，其所帶電 荷的種 類(lèi)和數(shù)量也各不相同，酶活性中心的某些必須基團(tuán)往往在某一解離狀態(tài)才能最容易與底物結(jié)合或具有最大催化活性。許多具有可解基團(tuán)的底物和輔酶的荷電狀態(tài)也受pH改變的影響，從而影響酶對(duì)它們的親和力。pH還可以影響酶活性中心的空間結(jié)構(gòu)，從而影響它的活性。酶催化活性最高的反應(yīng)體系的pH成為酶促反應(yīng)的最適 pHo最適pH不是酶的特征常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液種類(lèi)與濃度以及酶純度等因素的影響。接近最適pH,酶活性升高，遠(yuǎn)離最適pH時(shí)，還會(huì)導(dǎo)致酶變性或失活。在測(cè)定酶活性時(shí)應(yīng)該選用適宜的緩沖液以保持酶活性的相對(duì)恒定。4）確定酶

15、的活性中心有哪幾種方法？并解釋其原理。（自行添加）1. 化學(xué)修飾法：酶分子側(cè)鏈上的各種基團(tuán)均可由特定的化學(xué)試劑進(jìn)行共價(jià)修飾。當(dāng)它被某一化學(xué)試劑修飾后，若酶活性顯著下降或喪失，則可初步推斷該基團(tuán)為酶的必需基團(tuán)。2. 動(dòng)力學(xué)分析法：通過(guò)研究酶活性與 pH關(guān)系、改變反應(yīng)溫度求出 Vmax和 Km與pH關(guān)系、在有機(jī)溶劑中測(cè)定酶 pK值與介電常數(shù)的關(guān)系，也有助于對(duì)活性部位的判斷。3. X 一射線(xiàn)衍射分析法：將酶與底物類(lèi)似物或?qū)Ｒ恍砸种苿┬纬蓮?fù)合物，而后作X一射線(xiàn)衍射分析，從而得到有關(guān)酶活性中心構(gòu)象、酶與底物的接觸狀況以及催化機(jī)理的信息。4. 蛋白質(zhì)工程：利用基因定點(diǎn)突變技術(shù)將酶相應(yīng)的互補(bǔ) DNA（ CD

16、NA基因定點(diǎn)突變，突變的CDNA表達(dá)出被一個(gè)或幾個(gè)氨基酸置換的酶蛋白，再測(cè)定其活性就可以知道被置換的氨基酸是否為酶活性所必需。四章、糖代謝：【名解】（7）糖酵解、三蔑酸循環(huán)、磷酸戊糖途徑、糖異生、底物循環(huán)、乳酸循環(huán)、糖尿病【問(wèn)答】（3）1）血糖的主要來(lái)源與去路血糖3.896.11mmol/L>CQ+H2 0州嫗-肝、肌糖原磷酸戊糖途徑等 ） 苴他糖食物糖消化吸收肝糖原非糖物質(zhì)糖異生旅類(lèi)'氨基酸也一 n脂肪、氨基酸等2） “狗急跳墻"的生理機(jī)制狗受到外界給予的應(yīng)激性刺激，一方面交感神經(jīng)興奮，神經(jīng)沖動(dòng)傳至腎上腺髓質(zhì)，使之活動(dòng)性增強(qiáng)，分泌兒茶酚胺，兒茶酚胺除引起中樞興奮外，還

17、引發(fā)一系列外周反應(yīng)，包括促使外周血管收縮，升高血壓，提高骨骼肌緊張等；另一方面，應(yīng)激原刺激還可啟動(dòng)下丘腦-垂體-腎上腺皮質(zhì)（HPA）軸應(yīng)激反應(yīng)，HPA軸興奮釋放促腎上腺皮 質(zhì)激素釋放激素來(lái)增加腎上腺皮質(zhì)激素釋放激素的分泌，進(jìn)而使血漿中糖皮質(zhì)激素的濃度升高，糖皮質(zhì)激素分泌增加促進(jìn)肝糖原分解，使得血糖濃度快速升高，骨骼肌供能增多，狗便擁有足夠了的力量以至跳過(guò)墻頭。3） 了解糖酵解、三蔑酸循環(huán)、磷酸戊糖途徑、糖異生等各反應(yīng)步驟的反應(yīng)物、反應(yīng) 產(chǎn)物、關(guān)鍵酶及ATP產(chǎn)能情況糖酵解：葡萄糖經(jīng)酵解途徑分解為兩分子丙酮酸。 葡萄糖磷酸化為6-磷酸葡萄糖。（-1ATF） 6-磷酸葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸果糖。 6-

18、磷酸果糖轉(zhuǎn)變?yōu)?,6-雙磷酸果糖。（-1ATF） 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖。 磷酸丙糖的同分異構(gòu)化。 3-磷酸甘油醛氧化為1,3二磷酸甘油酸。（3或5ATP） 1,3-二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變成 3-磷酸甘油酸。（2ATF） 3-磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸甘油酸。 2-磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿嵯┐际奖帷?磷酸烯醇式丙酮酸轉(zhuǎn)變成丙酮酸，接著底物水平磷酸化生成ATPo （2ATP） 3個(gè)關(guān)鍵酶：（別構(gòu)調(diào)節(jié)、共價(jià)修飾調(diào)節(jié)）（一）6-磷酸果糖激酶-1 （四聚體）對(duì)調(diào)節(jié)酵解途徑的產(chǎn)量最重要。（二）丙酮酸激酶是糖酵解的第二個(gè)重要的調(diào)節(jié)點(diǎn)。（三）己糖激酶受到反饋抑制調(diào)節(jié)。三梭酸循環(huán)：三埃酸循環(huán)是以形成檸檬酸為初始

19、產(chǎn)物的循環(huán)反應(yīng)系統(tǒng)。 乙酰CoA與草酰乙酸縮合成檸檬酸。 檸檬酸經(jīng)順烏頭酸轉(zhuǎn)變?yōu)楫悪幟仕帷?異檸檬酸氧化脫埃轉(zhuǎn)變?yōu)?a-酮戊二酸。（5ATP） a-酮戊二酸氧化脫埃生成琥珀酰 CoAo （5ATP 琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反應(yīng)。（2ATR 琥珀酸脫氫生成延胡索酸。（3ATP） 延胡索酸加水生成蘋(píng)果酸。3個(gè)關(guān)鍵酶：（-）檸檬酸合酶（二）a酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體（三）異檸檬酸脫氫酶磷酸戊糖途徑：葡萄糖經(jīng)過(guò)磷酸戊糖途徑產(chǎn)生磷酸核糖、NADPH和C02,而不是生成ATP,前者再進(jìn)一步轉(zhuǎn)變成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反應(yīng)過(guò)程。其在胞質(zhì)中進(jìn)行，分兩個(gè)步驟： 1.6-磷酸葡萄糖在氧化階段生成磷

20、酸戊糖、C02和NADPHo 在第一階段中的磷酸戊糖和 2分子NADPH分別用于合成核甘酸和許化合物的合成代謝。在第二階段，經(jīng)過(guò)基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)，磷酸戊糖轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷 酸葡萄糖和3-磷酸甘油醛而進(jìn)入糖酵解途徑。1個(gè)關(guān)鍵酶：6-磷酸葡萄糖脫氫酶，其活性的高低決定G-6-P進(jìn)入磷酸戊糖途徑的流量。此酶活性主要受NADPH/NADP+匕值的影響，比值升高則被抑制，降低則被激活。另外NADPH對(duì)該酶有強(qiáng)烈抑制作用。該途徑流量取決于NADPH的需 求。糖異生（gluconeogenesiS :從非糖化合物轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^(guò)程。 糖異生途徑不完全是糖酵解的逆反應(yīng)。 丙酮酸經(jīng)丙酮酸域化支路變?yōu)榱姿嵯┐际奖?/p>

21、酸。 1,6-雙磷酸果糖轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸果糖。 6-磷酸葡萄糖水解為葡萄糖。2個(gè)關(guān)鍵酶：（-）丙酮酸埃化酶（pyruvate carboxylase，輔酶為生物素（反應(yīng)在線(xiàn)粒體）（二） 磷酸烯醇式丙酮酸蔑激酶（反應(yīng)在線(xiàn)粒體、胞液葡萄糖有氧氧化生成的 ATP反應(yīng)輔酶最終獲得ATP第一階段：胞漿葡萄糖一 6-磷酸葡萄糖-16-磷酸果糖一1,6-二磷酸果糖-12X3磷酸甘油醛->2X1,3二磷酸甘油酸:2NADH*3 或 5:2x1,3-二磷酸甘油酸一2X3磷酸甘油酸22x磷酸烯醇式丙酮酸一 2x丙酮酸2第二階段：線(xiàn)粒體基質(zhì)2x丙酮酸一2x乙酰CoA2NADH5第三階段：線(xiàn)粒體基質(zhì)2x異檸檬酸一

22、2xa酮戊二酸2NADH52xa-酮戊二酸一 2X琥珀酰CoA2NADH52x琥珀酰CoA 一 2x琥珀酸22x琥珀酸一 2x延胡索酸2FADH23:2x蘋(píng)果酸一 2x草酰乙酸2NADH5有一個(gè)葡萄糖共獲得30 或 32獲得的ATP的數(shù)量取決于還原當(dāng)量進(jìn)入線(xiàn)粒體的穿梭機(jī)制（1） 2NADH （胞質(zhì)）一 a-磷酸甘油穿梭一 2FADH3ATP(2) 2NADH (胞質(zhì))一蘋(píng)果酸-天冬氨酸穿梭一 2NADHH 5ATP五章、脂類(lèi)代謝【名解】 (5)不飽和脂酸、甘油三酯、脂酸 B 氧化、脂肪動(dòng)員、酮體、 【問(wèn)答】 C3)1) 血漿脂蛋白根據(jù)其密度分為幾類(lèi)及各自的主要功能。2) 脂肪動(dòng)員的主要過(guò)程。3) 酮體的生成及生理意義。六章、生物氧化：【名解】 (6)生物氧化、氧化呼吸鏈、 P/0 比值、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、高能磷 酸鍵、 【問(wèn)答】 C3)1) 骨骼肌中和肝臟中，葡萄糖完全代謝的各途徑中ATP、NADH、FADH2 的 產(chǎn)生 情況。(見(jiàn) 174 頁(yè)的圖 6-17、6-18) o2) 魚(yú)藤酮中毒現(xiàn)象和寡霉素中毒現(xiàn)象對(duì)生物氧化的影響。(見(jiàn)課本168 頁(yè)的 圖