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1、ATP和酶第3課時(shí)酶促反應(yīng)及影響酶作用速率的因素教學(xué)過(guò)程 導(dǎo)入新課教師呈示情景:出示細(xì)胞亞顯微結(jié)構(gòu)圖或讓學(xué)生觀察教材中的細(xì)胞圖,然后由學(xué)生回答線粒體、葉綠體、溶酶體與核糖體等細(xì)胞器的作用。并思考,為何相關(guān)的細(xì)胞代謝只能在相應(yīng)的細(xì)胞結(jié)構(gòu)中完成或進(jìn)行?推進(jìn)新課板書:(三)酶促反應(yīng)與酶促反應(yīng)過(guò)程教師引導(dǎo):(1)根據(jù)我們前面所學(xué)的知識(shí)可以知道,細(xì)胞內(nèi)所有的代謝反應(yīng)都是在酶的催化下進(jìn)行的。細(xì)胞內(nèi)各種結(jié)構(gòu)的功能不同,其原因之一是它們的結(jié)構(gòu)中所含酶的種類各異。(2)如:線粒體是有氧呼吸的主要場(chǎng)所,是由于徹底氧化分解有機(jī)物的酶分布于此;核糖體中有合成蛋白質(zhì)的酶存在使其成為合成蛋白質(zhì)的場(chǎng)所;葉綠體內(nèi)有催化光合作
2、用的酶系(3)細(xì)胞空間上酶分布的分隔性和酶的高效性、專一性、多樣性,使錯(cuò)綜復(fù)雜的代謝反應(yīng)既各自獨(dú)立又相互協(xié)調(diào)統(tǒng)一。(4)我們把這種由酶催化的化學(xué)反應(yīng)稱為酶促反應(yīng)。師那么酶促反應(yīng)與一般的化學(xué)反應(yīng)有何區(qū)別呢?學(xué)生活動(dòng):學(xué)生小組討論、代表發(fā)言。生甲酶促反應(yīng)通常是在常溫、常壓、接近中性等溫和條件下進(jìn)行的。生乙酶的催化效率很高,因而生物體內(nèi)的酶促反應(yīng)速率很快。生丙酶促反應(yīng)中酶的催化往往具有專一性,即一種酶只能催化一種或一類化學(xué)反應(yīng)。師在酶促反應(yīng)中,酶究竟是如何產(chǎn)生催化作用的?學(xué)生活動(dòng):自主學(xué)習(xí)課文中“酶促反應(yīng)的相關(guān)知識(shí)”,注意觀察“酶促反應(yīng)示意圖”中a、b兩圖的區(qū)別,并進(jìn)行小組討論。教師活動(dòng):打開自制的
3、Flash課件,動(dòng)態(tài)模擬酶在酶促反應(yīng)中的作用機(jī)制(我們建議在設(shè)置媒體技術(shù)時(shí),要盡量符合“誘導(dǎo)契合”模型,而非“鑰匙鎖”模型)。生酶在酶促反應(yīng)中能催化特定的底物反應(yīng),與酶的活性中心有關(guān)。但是,什么是酶的活性中心呢?師活性中心是指酶分子中直接和底物結(jié)合,并和酶的催化作用直接有關(guān)的部位。酶的活性中心一般位于酶分子的表面,呈裂縫狀。酶活性中心一般是由兩部分組成的,一部分叫做結(jié)合基團(tuán),主要起到與底物結(jié)合的作用;另一部分叫做催化基團(tuán),直接參與催化反應(yīng)。少數(shù)酶分子中的基團(tuán)同時(shí)具有上述兩個(gè)作用。師酶在酶促反應(yīng)中究竟如何發(fā)揮作用呢?生甲底物與酶的關(guān)系猶如鑰匙鎖的關(guān)系。生乙酶的活性中心與底物分子在結(jié)構(gòu)上具有特殊的
4、匹配關(guān)系,這種匹配可以通過(guò)酶與底物之間的誘導(dǎo)而產(chǎn)生;當(dāng)酶與底物結(jié)合的時(shí)候,便啟動(dòng)化學(xué)反應(yīng)。生丙在反應(yīng)過(guò)程中,形成了酶底物的中間產(chǎn)物,然后,酶與底物脫離,同時(shí)底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物。師“酶促反應(yīng)示意圖”中a、b兩圖各表示酶在何種反應(yīng)中的催化作用?生“酶促反應(yīng)示意圖”中a圖表示酶在合成反應(yīng)中的催化作用,如酶可以催化兩個(gè)氨基酸脫水縮合生成二肽;“酶促反應(yīng)示意圖”中b圖表示酶在分解反應(yīng)中的催化作用,如麥芽糖酶可以催化麥芽糖水解為兩分子葡萄糖。師酶作用機(jī)理的假說(shuō)到底有哪些?(1)關(guān)于酶的活性中心和底物結(jié)合的機(jī)理,早在1890年,德國(guó)化學(xué)家費(fèi)休就提出了著名的“鑰匙鎖”模型。他認(rèn)為底物和酶分子的關(guān)系,就像鑰匙和鎖相
5、配一樣,一把鎖只能被一把鑰匙打開,或是被在構(gòu)象上相近的鑰匙打開。這一學(xué)說(shuō)在一定程度上解釋了酶促反應(yīng)的特性。(2)但實(shí)際上,酶的活性中心并不像這個(gè)模型中所顯示的那樣,是固定不變的;并且這個(gè)模型不能解釋可逆反應(yīng),因?yàn)榈孜锖彤a(chǎn)物的結(jié)構(gòu)是不同的。為什么這些不同的鑰匙能開同一把鎖?年,科仕蘭提出的“誘導(dǎo)契合”模型克服了“鑰匙鎖”模型的缺點(diǎn)。按照這一模型,酶與底物結(jié)合時(shí),底物能誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象發(fā)生變化,使酶分子能與底物很好地結(jié)合,從而發(fā)生催化作用。酶的射線衍射研究證明,酶與底物結(jié)合時(shí),酶分子的構(gòu)象的確是發(fā)生了變化。(3)酶和底物相互作用而產(chǎn)生酶底物復(fù)合物這一過(guò)程十分重要。在實(shí)驗(yàn)室內(nèi)進(jìn)行一個(gè)化學(xué)反應(yīng),首先需要給以活化能,所以需要加熱。酶促反應(yīng)不需要加熱,不必給以活化能。這是因?yàn)槊负偷孜锏南嗷プ饔靡尫乓恍┙Y(jié)合能,使酶底物復(fù)合物穩(wěn)定。有了結(jié)合能的釋放,酶就可以降低化學(xué)反應(yīng)所需的活化能了。師在我們上一堂課中,進(jìn)行了這樣一個(gè)實(shí)驗(yàn),在用稀硫酸和唾液淀粉酶催化淀粉水解時(shí),在其他條件不變的情況下,假如對(duì)加入稀硫酸的試管進(jìn)行酒精燈加熱處理,再觀察其實(shí)驗(yàn)結(jié)果,會(huì)發(fā)現(xiàn)淀粉水解的速率增加;而對(duì)加入稀釋的唾液進(jìn)行同樣的處理,卻發(fā)現(xiàn)被水解的速率顯著減慢,甚至完全不水解。說(shuō)明了高溫
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