生物化學(xué)習(xí)題-蛋白質(zhì).doc

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第一章 蛋 白 質(zhì)一、知識(shí)要點(diǎn)（一）氨基酸的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是重要的生物大分子，其組成單位是氨基酸。組成蛋白質(zhì)的氨基酸有20種，均為-氨基酸。每個(gè)氨基酸的-碳上連接一個(gè)羧基，一個(gè)氨基，一個(gè)氫原子和一個(gè)側(cè)鏈R基團(tuán)。20種氨基酸結(jié)構(gòu)的差別就在于它們的R基團(tuán)結(jié)構(gòu)的不同。根據(jù)20種氨基酸側(cè)鏈R基團(tuán)的極性，可將其分為四大類：非極性R基氨基酸（8種）；不帶電荷的極性R基氨基酸（7種）；帶負(fù)電荷的R基氨基酸（2種）；帶正電荷的R基氨基酸（3種）。（二）氨基酸的性質(zhì)氨基酸是兩性電解質(zhì)。由于氨基酸含有酸性的羧基和堿性的氨基，所以既是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。有些氨基酸的側(cè)鏈還含有可解離的基團(tuán)，其帶電狀況取決于它們的pK值。由于不同氨基酸所帶的可解離基團(tuán)不同，所以等電點(diǎn)不同。除甘氨酸外，其它都有不對(duì)稱碳原子，所以具有D-型和L-型2種構(gòu)型，具有旋光性，天然蛋白質(zhì)中存在的氨基酸都是L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm處有最大吸收值，大多數(shù)蛋白質(zhì)都具有這些氨基酸，所以蛋白質(zhì)在280nm處也有特征吸收，這是紫外吸收法定量測(cè)定蛋白質(zhì)的基礎(chǔ)。氨基酸的-羧基和-氨基具有化學(xué)反應(yīng)性，另外，許多氨基酸的側(cè)鏈還含有羥基、氨基、羧基等可解離基團(tuán)，也具有化學(xué)反應(yīng)性。較重要的化學(xué)反應(yīng)有：（1）茚三酮反應(yīng)，除脯氨酸外，所有的-氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應(yīng)，生成藍(lán)紫色化合物，脯氨酸與茚三酮生成黃色化合物。（2）Sanger反應(yīng)，-NH2與2,4-二硝基氟苯作用產(chǎn)生相應(yīng)的DNB-氨基酸。（3）Edman反應(yīng)，-NH2與苯異硫氰酸酯作用產(chǎn)生相應(yīng)的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。Sanger反應(yīng)和Edmen反應(yīng)均可用于蛋白質(zhì)多肽鏈N端氨基酸的測(cè)定。氨基酸通過肽鍵相互連接而成的化合物稱為肽，由2個(gè)氨基酸組成的肽稱為二肽，由3個(gè)氨基酸組成的肽稱為三肽，少于10個(gè)氨基酸肽稱為寡肽，由10個(gè)以上氨基酸組成的肽稱為多肽。（三）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是具有特定構(gòu)象的大分子，為研究方便，將蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分為四個(gè)結(jié)構(gòu)水平，包括一級(jí)結(jié)構(gòu)、二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)。一般將二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)稱為三維構(gòu)象或高級(jí)結(jié)構(gòu)。一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個(gè)氨基酸的-氨基和另一個(gè)氨基酸的-之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，所以整個(gè)肽單位是一個(gè)剛性的平面結(jié)構(gòu)。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個(gè)游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。最基本的二級(jí)結(jié)構(gòu)類型有-螺旋結(jié)構(gòu)和-折疊結(jié)構(gòu)，此外還有-轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn)。右手-螺旋結(jié)構(gòu)是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級(jí)結(jié)構(gòu),每圈螺旋含有3.6個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54nm,螺旋中的每個(gè)肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。-折疊結(jié)構(gòu)也是一種常見的二級(jí)結(jié)構(gòu)，在此結(jié)構(gòu)中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為0.35nm,相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域是介于二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)之間的一種結(jié)構(gòu)層次，是指蛋白質(zhì)亞基結(jié)構(gòu)中明顯分開的緊密球狀結(jié)構(gòu)區(qū)域。超二級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子 中的多肽鏈在三維折疊中形成有規(guī)則的三級(jí)結(jié)構(gòu)聚集體。蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)是整個(gè)多肽鏈的三維構(gòu)象，它是在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈進(jìn)一步折疊卷曲形成復(fù)雜的球狀分子結(jié)構(gòu)。具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)一般都是球蛋白，這類蛋白質(zhì)的多肽鏈在三維空間中沿多個(gè)方向進(jìn)行盤繞折疊，形成十分緊密的近似球形的結(jié)構(gòu)，分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子，幾乎所有的極性R基都分布在分子外表面，形成親水的分子外殼，而非極性的基團(tuán)則被埋在分子內(nèi)部，不與水接觸。蛋白質(zhì)分子中側(cè)鏈R基團(tuán)的相互作用對(duì)穩(wěn)定球狀蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)起著重要作用。蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)指數(shù)條具有獨(dú)立的三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過非共價(jià)鍵相互連接而成的聚合體結(jié)構(gòu)。在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中，每一條具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的皚鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個(gè)亞基或亞基單獨(dú)存在都不具有活性。四級(jí)結(jié)構(gòu)涉及亞基在整個(gè)分子中的空間排布以及亞基之間的相互關(guān)系。維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和范德華力等非共價(jià)鍵，又稱次級(jí)鍵。此外，在某些蛋白質(zhì)中還有二硫鍵，二硫鍵在維持蛋白質(zhì)構(gòu)象方面也起著重要作用。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)取決于它的一級(jí)結(jié)構(gòu)，多肽離岸主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復(fù)雜的三維結(jié)構(gòu)（即正確的空間結(jié)構(gòu)）所需要的全部信息。（四）蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系不同的蛋白質(zhì)，由于結(jié)構(gòu)不同而具有不同的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的性質(zhì)，功能與結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。1一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能有相適應(yīng)性和統(tǒng)一性，可從以下幾個(gè)方面說明：（1）一級(jí)結(jié)構(gòu)的變異與分子病 蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能密切相關(guān)，一級(jí)結(jié)構(gòu)的變化往往導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如鐮刀型細(xì)胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的一個(gè)核苷酸的突變導(dǎo)致該蛋白分子中-鏈第6位谷氨酸被纈氨酸取代。這個(gè)一級(jí)結(jié)構(gòu)上的細(xì)微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導(dǎo)致紅細(xì)胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。（2）一級(jí)結(jié)構(gòu)與生物進(jìn)化 研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質(zhì)中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細(xì)胞色素C的一級(jí)結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關(guān)系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關(guān)系越遠(yuǎn)差異越大。（3）蛋白質(zhì)的激活作用 在生物體內(nèi)，有些蛋白質(zhì)常以前體的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽鏈之后才具有生物活性，如酶原的激活。2蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能之間有密切相關(guān)性，其特定的空間結(jié)構(gòu)是行使生物功能的基礎(chǔ)。以下兩方面均可說明這種相關(guān)性。（1）.核糖核酸酶的變性與復(fù)性及其功能的喪失與恢復(fù) 核糖核酸酶是由124個(gè)氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對(duì)二硫鍵，空間構(gòu)象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用-巰基乙醇處理，則分子內(nèi)的四對(duì)二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時(shí)酶活性完全喪失。但用透析法除去-巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構(gòu)象，同時(shí)酶活性又恢復(fù)。（2）血紅蛋白的變構(gòu)現(xiàn)象 血紅蛋白是一個(gè)四聚體蛋白質(zhì)，具有氧合功能，可在血液中運(yùn)輸氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結(jié)合。一旦血紅蛋白分子中的一個(gè)亞基與O2結(jié)合，就會(huì)引起該亞基構(gòu)象發(fā)生改變，并引起其它三個(gè)亞基的構(gòu)象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結(jié)合，說明變化后的構(gòu)象最適合與氧結(jié)合。從以上例子可以看出，只有當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當(dāng)空間構(gòu)象存在時(shí)才具有生物活性。（五）蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的R基團(tuán)。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點(diǎn)。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的pH大于pI時(shí)，蛋白質(zhì)分子帶負(fù)電荷，pH小于pI時(shí)，蛋白質(zhì)帶正電荷，pH等于pI時(shí)，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時(shí)溶解度最小。蛋白質(zhì)分子表面帶有許多親水基團(tuán)，使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時(shí)蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當(dāng)這些穩(wěn)定因素被破壞時(shí)，蛋白質(zhì)會(huì)產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質(zhì)的變性。這個(gè)性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的分離。蛋白質(zhì)受到某些物理或化學(xué)因素作用時(shí)，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實(shí)質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)的次級(jí)鍵遭到破壞而造成天然構(gòu)象的解體，但未涉及共價(jià)鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當(dāng)變性條件不劇烈時(shí)，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復(fù)到原有的天然構(gòu)象，恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。（六）測(cè)定蛋白質(zhì)分子量的方法1凝膠過濾法 凝膠過濾法分離蛋白質(zhì)的原理是根據(jù)蛋白質(zhì)分子量的大小。由于不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質(zhì)分子量范圍，在此范圍內(nèi)，分子量的對(duì)數(shù)和洗脫體積之間成線性關(guān)系。因此，用幾種已知分子量的蛋白質(zhì)為標(biāo)準(zhǔn)，進(jìn)行凝膠層析，以每種蛋白質(zhì)的洗脫體積對(duì)它們的分子量的對(duì)數(shù)作圖，繪制出標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線。未知蛋白質(zhì)在同樣的條件下進(jìn)行凝膠層析，根據(jù)其所用的洗脫體積，從標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線上可求出此未知蛋白質(zhì)對(duì)應(yīng)的分子量。2SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法蛋白質(zhì)在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質(zhì)分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS（十二烷基磺酸鈉）是一種去污劑，可使蛋白質(zhì)變性并解離成亞基。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)樣品中加入SDS后，SDS與蛋白質(zhì)分子結(jié)合，使蛋白質(zhì)分子帶上大量的強(qiáng)負(fù)電荷，并且使蛋白質(zhì)分子的形狀都變成短棒狀，從而消除了蛋白質(zhì)分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的差異。這樣電泳的速度只取決于蛋白質(zhì)分子量的大小，蛋白質(zhì)分子在電泳中的相對(duì)遷移率和分子質(zhì)量的對(duì)數(shù)成直線關(guān)系。以標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)分子質(zhì)量的對(duì)數(shù)和其相對(duì)遷移率作圖，得到標(biāo)準(zhǔn)曲線，根據(jù)所測(cè)樣品的相對(duì)遷移率，從標(biāo)準(zhǔn)曲線上便可查出其分子質(zhì)量。3沉降法（超速離心法） 沉降系數(shù)（S）是指單位離心場(chǎng)強(qiáng)度溶質(zhì)的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白質(zhì)溶液經(jīng)高速離心分離時(shí)，由于比重關(guān)系，蛋白質(zhì)分子趨于下沉，沉降速度與蛋白質(zhì)顆粒大小成正比，應(yīng)用光學(xué)方法觀察離心過程中蛋白質(zhì)顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質(zhì)的沉降速度。根據(jù)沉降速度可求出沉降系數(shù)，將S帶入公式，即可計(jì)算出蛋白質(zhì)的分子質(zhì)量。 二、習(xí) 題（一）名詞解釋1 兩性離子（dipolarion） 2 必需氨基酸（essential amino acid）3 等電點(diǎn)(isoelectric point,pI) 4 稀有氨基酸(rare amino acid)5 非蛋白質(zhì)氨基酸(nonprotein amino acid) 6 構(gòu)型(configuration)7 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(protein primary structure) 8 構(gòu)象(conformation)9 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(protein secondary structure) 10結(jié)構(gòu)域(domain)11蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)(protein tertiary structure) 12氫鍵(hydrogen bond) 13蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)(protein quaternary structure) 14離子鍵(ionic bond)15超二級(jí)結(jié)構(gòu)(super-secondary structure) 16疏水鍵(hydrophobic bond) 17范德華力( van der Waals force) 18鹽析(salting out)19鹽溶(salting in) 20蛋白質(zhì)的變性(denaturation)21蛋白質(zhì)的復(fù)性(renaturation) 22蛋白質(zhì)的沉淀作用(precipitation)23凝膠電泳（gel electrophoresis） 24層析（chromatography）(二) 填空題1蛋白質(zhì)多肽鏈中的肽鍵是通過一個(gè)氨基酸的_基和另一氨基酸的_基連接而形成的。2大多數(shù)蛋白質(zhì)中氮的含量較恒定，平均為_%，如測(cè)得1克樣品含氮量為10mg,則蛋白質(zhì)含量為_%。3在20種氨基酸中，酸性氨基酸有_和_2種，具有羥基的氨基酸是_和_，能形成二硫鍵的氨基酸是_.4蛋白質(zhì)中的_、_和_3種氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白質(zhì)在280nm處有最大吸收值。5精氨酸的pI值為10.76,將其溶于pH7的緩沖液中，并置于電場(chǎng)中，則精氨酸應(yīng)向電場(chǎng)的_方向移動(dòng)。6組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中，含有咪唑環(huán)的氨基酸是_，含硫的氨基酸有_和_。7蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)最基本的有兩種類型，它們是_和_。8-螺旋結(jié)構(gòu)是由同一肽鏈的_和 _間的_鍵維持的，螺距為_,每圈螺旋含_個(gè)氨基酸殘基，每個(gè)氨基酸殘基沿軸上升高度為_。天然蛋白質(zhì)分子中的-螺旋大都屬于_手螺旋。9在蛋白質(zhì)的-螺旋結(jié)構(gòu)中，在環(huán)狀氨基酸_存在處局部螺旋結(jié)構(gòu)中斷。10球狀蛋白質(zhì)中有_側(cè)鏈的氨基酸殘基常位于分子表面而與水結(jié)合，而有_側(cè)鏈的氨基酸位于分子的內(nèi)部。11氨基酸與茚三酮發(fā)生氧化脫羧脫氨反應(yīng)生成_色化合物，而_與茚三酮反應(yīng)生成黃色化合物。12維持蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵有_和_；維持二級(jí)結(jié)構(gòu)靠_鍵；維持三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)靠_鍵，其中包括_、_、_和_.13穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體的因素是_和_。14GSH的中文名稱是_，它的活性基團(tuán)是_，它的生化功能是_。15加入低濃度的中性鹽可使蛋白質(zhì)溶解度_，這種現(xiàn)象稱為_，而加入高濃度的中性鹽，當(dāng)達(dá)到一定的鹽飽和度時(shí)，可使蛋白質(zhì)的溶解度_并_,這種現(xiàn)象稱為_,蛋白質(zhì)的這種性質(zhì)常用于_。16用電泳方法分離蛋白質(zhì)的原理，是在一定的pH條件下，不同蛋白質(zhì)的_、_和_不同，因而在電場(chǎng)中移動(dòng)的_和_不同，從而使蛋白質(zhì)得到分離。17氨基酸處于等電狀態(tài)時(shí)，主要是以_形式存在，此時(shí)它的溶解度最小。18鑒定蛋白質(zhì)多肽鏈氨基末端常用的方法有_和_。19測(cè)定蛋白質(zhì)分子量的方法有_、_和_。20今有甲、乙、丙三種蛋白質(zhì)，它們的等電點(diǎn)分別為8.0、4.5和10.0,當(dāng)在pH8.0緩沖液中，它們?cè)陔妶?chǎng)中電泳的情況為：甲_，乙_，丙_。21當(dāng)氨基酸溶液的pH=pI時(shí)，氨基酸以_離子形式存在，當(dāng)pHpI時(shí)，氨基酸以_離子形式存在。22谷氨酸的pK1(-COOH)2.19, pK2 (-NH+3 ) = 9.67, pKR(R基)= 4.25,谷氨酸的等電點(diǎn)為_。23天然蛋白質(zhì)中的螺旋結(jié)構(gòu)，其主鏈上所有的羰基氧與亞氨基氫都參與了鏈內(nèi)_鍵的形成，因此構(gòu)象相當(dāng)穩(wěn)定。24將分子量分別為a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三種蛋白質(zhì)混合溶液進(jìn)行凝膠過濾層析，它們被洗脫下來的先后順序是_。25肌紅蛋白的含鐵量為0.34%，其最小分子量是_.血紅蛋白的含鐵量也是0.34%，但每分子含有4個(gè)鐵原子，血紅蛋白的分子量是_.26一個(gè)-螺旋片段含有180個(gè)氨基酸殘基，該片段中有_圈螺旋？該-螺旋片段的軸長(zhǎng)為_.(三) 選擇題1在生理pH條件下，下列哪種氨基酸帶正電荷？A丙氨酸 B酪氨酸 C賴氨酸 D蛋氨酸 E異亮氨酸2下列氨基酸中哪一種是非必需氨基酸？A亮氨酸 B酪氨酸 C賴氨酸D蛋氨酸 E蘇氨酸3蛋白質(zhì)的組成成分中，在280nm處有最大吸收值的最主要成分是：A酪氨酸的酚環(huán) B半胱氨酸的硫原子C肽鍵 D苯丙氨酸4下列4種氨基酸中哪個(gè)有堿性側(cè)鏈？A脯氨酸 B苯丙氨酸 C異亮氨酸 D賴氨酸5下列哪種氨基酸屬于亞氨基酸？A絲氨酸 B脯氨酸 C亮氨酸 D組氨酸6下列哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)？A天然蛋白質(zhì)多為右手螺旋B肽鏈平面充分伸展C每隔3.6個(gè)氨基酸螺旋上升一圈。D每個(gè)氨基酸殘基上升高度為0.15nm.7下列哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)的性質(zhì)之一？A處于等電狀態(tài)時(shí)溶解度最小 B加入少量中性鹽溶解度增加C變性蛋白質(zhì)的溶解度增加 D有紫外吸收特性8下列氨基酸中哪一種不具有旋光性？ALeu BAla CGly DSer EVal9在下列檢測(cè)蛋白質(zhì)的方法中，哪一種取決于完整的肽鏈？A凱氏定氮法 B雙縮尿反應(yīng) C紫外吸收法 D茚三酮法10下列哪種酶作用于由堿性氨基酸的羧基形成的肽鍵？A糜蛋白酶 B羧肽酶 C氨肽酶 D胰蛋白酶11下列有關(guān)蛋白質(zhì)的敘述哪項(xiàng)是正確的？A蛋白質(zhì)分子的凈電荷為零時(shí)的pH值是它的等電點(diǎn)B大多數(shù)蛋白質(zhì)在含有中性鹽的溶液中會(huì)沉淀析出C由于蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)溶解度最大，所以沉淀蛋白質(zhì)時(shí)應(yīng)遠(yuǎn)離等電點(diǎn)D以上各項(xiàng)均不正確12下列關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述，哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的？A氨基酸的疏水側(cè)鏈很少埋在分子的中心部位B電荷的氨基酸側(cè)鏈常在分子的外側(cè)，面向水相C白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)在決定高級(jí)結(jié)構(gòu)方面是重要因素之一D白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)主要靠次級(jí)鍵維持13列哪些因素妨礙蛋白質(zhì)形成-螺旋結(jié)構(gòu)？A脯氨酸的存在 B氨基酸殘基的大的支鏈C性氨基酸的相鄰存在 D性氨基酸的相鄰存在E以上各項(xiàng)都是14于-折疊片的敘述，下列哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的？A-折疊片的肽鏈處于曲折的伸展?fàn)顟B(tài)B的結(jié)構(gòu)是借助于鏈內(nèi)氫鍵穩(wěn)定的C有的-折疊片結(jié)構(gòu)都是通過幾段肽鏈平行排列而形成的D基酸之間的軸距為0.35nm15持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要作用力是：A鹽鍵 B疏水鍵 C氫鍵 D二硫鍵16維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素是：A肽鍵 B二硫鍵 C離子鍵 D氫鍵 E次級(jí)鍵17凝膠過濾法分離蛋白質(zhì)時(shí)，從層析柱上先被洗脫下來的是：A分子量大的 B分子量小的C電荷多的 D帶電荷少的18. 下列哪項(xiàng)與蛋白質(zhì)的變性無關(guān)？A. 肽鍵斷裂 B氫鍵被破壞C離子鍵被破壞 D疏水鍵被破壞19蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的特征主要取決于下列哪一項(xiàng)？A多肽鏈中氨基酸的排列順序 B次級(jí)鍵C鏈內(nèi)及鏈間的二硫鍵 D溫度及pH20下列哪個(gè)性質(zhì)是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的？A膠體性質(zhì) B兩性性質(zhì)C沉淀反應(yīng) D變性性質(zhì)E雙縮脲反應(yīng)21氨基酸在等電點(diǎn)時(shí)具有的特點(diǎn)是：A不帶正電荷 B不帶負(fù)電荷CA和B D溶解度最大E在電場(chǎng)中不泳動(dòng)22蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指：A蛋白質(zhì)氨基酸的種類和數(shù)目 B蛋白質(zhì)中氨基酸的排列順序C蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞 D包括A,B和C(四) 是非判斷題( ) 1氨基酸與茚三酮反應(yīng)都產(chǎn)生藍(lán)紫色化合物。( ) 2因?yàn)轸然己蛠啺被g的部分雙鍵性質(zhì)，所以肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。( ) 3所有的蛋白質(zhì)都有酶活性。( ) 4-碳和羧基碳之間的鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。( ) 5多數(shù)氨基酸有D-和L-兩種不同構(gòu)型，而構(gòu)型的改變涉及共價(jià)鍵的破裂。( ) 6所有氨基酸都具有旋光性。( ) 7構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸都是必需氨基酸。( ) 8蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序在很大程度上決定了它的構(gòu)象。( ) 9一氨基一羧基氨基酸的pI為中性，因?yàn)?COOH和-NH2 的解離度相同。( ) 10蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)立體結(jié)構(gòu)的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂。( ) 11蛋白質(zhì)是生物大分子，但并不都具有四級(jí)結(jié)構(gòu)。( ) 12血紅蛋白和肌紅蛋白都是氧的載體，前者是一個(gè)典型的變構(gòu)蛋白，在與氧結(jié)合過程中呈現(xiàn)變構(gòu)效應(yīng)，而后者卻不是。( ) 13.用FDNB法和Edman降解法測(cè)定蛋白質(zhì)多肽鏈N-端氨基酸的原理是相同的。( ) 14并非所有構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的-碳原子上都有一個(gè)自由羧基和一個(gè)自由氨基。( ) 15蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)主要取決于肽鏈上可解離的R基團(tuán)。( ) 16在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子中，每個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈?zhǔn)且粋€(gè)亞基。( ) 17所有的肽和蛋白質(zhì)都能和硫酸銅的堿性溶液發(fā)生雙縮尿反應(yīng)。( ) 18一個(gè)蛋白質(zhì)分子中有兩個(gè)半胱氨酸存在時(shí)，它們之間可以形成兩個(gè)二硫鍵。( ) 19鹽析法可使蛋白質(zhì)沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常用于蛋白質(zhì)的分離制備。( ) 20蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)就是它的三級(jí)結(jié)構(gòu)。( ) 21維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵。( )22具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，它的每個(gè)亞基單獨(dú)存在時(shí)仍能保存蛋白質(zhì)原有的生物活性。( )23變性蛋白質(zhì)的溶解度降低，是由于中和了蛋白質(zhì)分子表面的電荷及破 壞了外層的水膜所引起的。( )24蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的，肽鏈上每個(gè)肽鍵都參與氫鍵的形成。（五）問答題1什么是蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)？為什么說蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)？2什么是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)？蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與其生物功能有何關(guān)系？3蛋白質(zhì)的螺旋結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)？4蛋白質(zhì)的折疊結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)？5舉例說明蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關(guān)系。6什么是蛋白質(zhì)的變性作用和復(fù)性作用？蛋白質(zhì)變性后哪些性質(zhì)會(huì)發(fā)生改變？7簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)變性作用的機(jī)制。8蛋白質(zhì)有哪些重要功能9下列試劑和酶常用于蛋白質(zhì)化學(xué)的研究中：CNBr、異硫氰酸苯酯、丹黃酰氯、脲、6mol/L HCl、-巰基乙醇、水合茚三酮、過甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一個(gè)最適合完成以下各項(xiàng)任務(wù)？（1）測(cè)定小肽的氨基酸序列。（2）鑒定肽的氨基末端殘基。（3）不含二硫鍵的蛋白質(zhì)的可逆變